Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом

Содержание
  1. Что такое аминокислоты?
  2. Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов
  3. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ И ИХ БИОЛОГИЧЕСКИ ВАЖНЫЕ РЕАКЦИИ
  4. Классификация аминокислот
  5. 1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами.
  6. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты
  7. 2. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) радикалами.
  8. 3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами.
  9. 4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами
  10. Строение и свойства боковых радикалов аминокислот
  11. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ И ИХ БИОЛОГИЧЕСКИ ВАЖНЫЕ РЕАКЦИИ
  12. Особые свойства аминокислот
  13. Стандартные аминокислоты
  14. Не-протеиногенные аминокислоты
  15. Незаменимые аминокислоты для человека и их роль
  16. Какие продукты богаты незаменимыми аминокислотами для человека?
  17. Симптомы, которые могут свидетельствовать о недостатке аминокислот:

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты – карбоновые кислоты, у которых в радикале атом водорода замещен на аминогруппу. Известно несколько сотен аминокислот. Важнейшими являются 20 аминокислот, входящих в состав белков, их называют протеиногенными. Аминокислоты, из которых построены белки, имеют аминогруппу в α-положении по отношению к карбоксильной группе. Отличительные свойства аминокислот связаны с их радикалом.

Существуют различные способы классификации аминокислот. Например,по числу аминных и карбоксильных групп.

Моноаминомонокарбоновые кислоты содержат одну аминогруппу и одну карбоксильную (основное количество аминокислот).

Моноаминодикарбоновые кислоты: аспарагиновая и глу­таминовая содержат по две карбоксильные группы на одну аминогруппу.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин, наоборот, при одной карбоксильной группе имеют две амино – (или имино-) группы.

Из всех аминокислот выделяют:

Серосодержащиеаминокислоты: цистеин и метионин.Гидроксиаминокислоты:серин, треонин, тирозин в радикале имеют гидроксигруппу.Циклическиеаминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан, пролин, гистидин имеют в радикале кольцо.Ароматичес­киеаминокислоты содержат ароматическое кольцо: тирозин, фенилаланин, три­птофан.Иминокислотавместо амино – содержит иминогруппу: пролин.

Чаще всего аминокислоты делятпо полярности и зарядуих радикалов.

Неполярные содержат гидрофобный радикал, сообщающий эти свойства всей молекуле. К ним относятся:

Полярные, незаряженные аминокислоты имеют гидрофильный радикал. К ним относятся:

Полярные, заряженные аминокислоты. Две заряжены отрицательно:

аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Сообщают кислые свойства и молекуле белка.

Три основные, положительно заряженные аминокислоты. Аминокислоты этой группы – сильно щелочные соединения (основные), которые обуславливают такие же свойства у белков.

Редкие (минорные) аминокислоты. Аминокислоты, не встречающиеся в белках.

Аминокислоты могут подвергаться модификации уже после встраивания в белковую молекулу. К ним относятся гидроксипролин, гидроксилизин, встречающиеся в белке соединительной ткани – коллагене. Десмозин и изодесмозин – производные из четы­рех молекул лизина, обнаружены в другом белке соединительной ткани эластине. Иногда аминокислотой называют цистин – соединение, образованное из двух молекул цистеина, объединенных через серу дисульфидным мостиком. В составе рибосомальных белков обнаружены аминолимонная и карбоксиаспарагиновая кислоты. Большой отрицатель­ный заряд в участке белка, где находятся эти аминокислоты, препятствует вза­имодействию белка с рРНК. В ядерных белках гистонах встречаются ацетил – и метилпроизводные лизина и серина, в фосфопротеинах – фосфосерин.

Для редких аминокислот нет соответствующих три­плетов в ДНК, т. е. эти аминокислоты не шифруются нуклеиновыми кислотами.

Известно много аминокислот, которые никогда не встречаются в белках. На­пример, цитруллин и орнитин – промежуточные продукты цикла мочевины, γ-аминомасляная кислота, принимающая участие в передаче нервных импульсов, канаванин – аминокислота, обнаруженная у растений и токси­чная для других форм жизни и др.

Свойства аминокислот

1.Аминокислотыблагодаря карбоксильной и аминной группам являютсяамфолитами, т. е. проявляют свойства как кислот, так и оснований. В водных растворах карбоксильная группа диссоциирует, а аминогруппа протонируется по уравнению:

2. Все аминокислоты, входящие в состав белков, за исключением глицина, обладаютоптической активностью. По строению аминокислоты белков относятся к L-изомерам. D-изомеры аминокислот обнаружены в составе оболочек бактерий, пеп­тидных антибиотиков – грамицидине, актиномицидине и некоторых других соединении и никогда не встречаются в составе белков.

D и L стереоизомеры аминокислот сильно отличаются по своей биологической активности. Так, например, D формы аминокислот воспринимаются человеком как сладкие, а L формы, как нейтральные по вкусу.

D и L стереоизомеры называются энантиомерами. Иногда к D и L буквам добавляют индексы s (серин) и g (глицеральдегид), в зависимости от того, что взято в качестве эталона.

3. Ни одна аминокислота не поглощает видимой части спектра света. Ультрафи­олетовый свет поглощают ароматические аминокислоты: триптофан, тирозин и фенилаланин с максимумом при длине волны 280 нм. Этот факт имеет пра­ктическое значение для спектрофотометрического количественного определения белка, поскольку почти все белки содержат эти аминокислоты.

4. Химические реакции аминокислот обусловлены их функциональными группами.

Карбоксильная группа аминокислот вступает в реакции амидирования, этерификации, восстановления и др.

Большое практическое значение имеют реакции аминогрупп аминокислот.

Для количественного определения аминокис­лот часто используется нингидриновая реакция. Нингидриновая реакция характерна для α-аминокислот. Ее дают свободные аминокислоты, пептиды и белки. Благодаря окисляющей спо­собности, нингидрин декарбоксилирует и дезаминирует аминокислоту. Восстанов­ленный нингидрин образует с молекулой невосстановленного нингидрина и аммиа­ком одинаковый для всех аминокислот, кроме пролина, комплекс синего цвета.

Пролин и гидроксипролин дают с нингидрином желтоокрашенный продукт.

Для обнаружения и количественного определения аминокислот также часто ис­пользуются цветные реакции на радикал аминокислоты: ксантопротеиновая, реакция с флуорескамином, реакция Фоля, Милона, Сакагучи и др.

Качественные реакции аминокислот имеют большое практическое значе­ние в белковой химии.

Синтезируют аминокислоты химическим и микробиологическим путём. Причём при химическом синтезе получаются рацематы (растворы, в которых половина аминокислот D формы, а половина L), поэтому их приходиться переводить и очищать с помощью ферментов. При микробиологическом синтезе получается только L форма.

Также свободные аминокислоты и пептиды можно получить из белков ферментативным гидролизом

Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом, образуя пептидную связь, при этом образуется цепочка из аминокислот – пептид.

Функции аминокислот в организмах: входят в состав антибиотиков микроорганизмов (грамицидин), гормонов (пептид – инсулин), глутатиона (пептид – переносчик веществ через мембрану). Основная функция: образуют белки.

Назначение в промышленности: пищевые добавки, 1-ое место по объёму производства лизин и глутаминовая кислота, чуть меньше глицин и метионин.

БЕЛКИ

Белки (протеины)- это высокомолекулярные органические вещества, являю­щиеся полимерами аминокислот. Молекулярная масса белков – свыше 6 тыс. Белки составляют 50% сухой массы клетки.

Основу любого проявления жизни (движения, дыхания, выделения, чувстви­тельности, размножения и т. д.) составляют белки.

Функции белков:

1. Образуют ферменты (трипсин, амилаза – ферменты класса гидролаз)

2. Запасающая (глиадин и зеин – белки зерна пшеницы и кукурузы, овальбумин – белок яйца)

3. Транспортная (гемоглобин переносит кислород, альбумины крови – жиры и жирные кислоты)

4. Сократительная (актин, миозин – белок мышц)

5. Защитная (антитела, яды – рицин)

6. Образуют гормоны (соматотропин)

7. Структурная (Белки оболочек вирусов, белки мембран­ных структур, кератин – белок волос)

Классификация белков

Белки по своему составу бывают простыми и сложными. Простые белки состо­ят только из аминокислот, например, эластин – белок сухожилий, лактоглобулин – белок молока.

Классификация простых белков основана на растворимости белков.

1. Альбумины – белки, хорошо растворяющиеся в воде и в концентриро­ванных растворах солей, например, в насыщенном растворе хлорида натрия.

2. Глобулины – нерастворимые в дистиллированной воде белки. Они растворяются в присутствии солей. Осаждаются насыщенным раствором хлорида на­трия.

Получить полный текст

3. Протамины и гистоны– ядерные белки с высоким содержани­ем основных аминокислот лизина и аргинина –% всех аминокислот.

4. Проламины и глютелины – растительные белки. Особенно много их в семенах. Они не растворяются в воде. Проламины растворяются в спи­рте, а глютелины – только в щелочах.

5. Склеропротеины – белки соединительной ткани. Нерастворимы в воде. К ним относится белок соединительной ткани – эластин, кера­тин – белок волос, белок шелка – фиброин. Склеропротеины иногда назы­вают протеиноидами.

Сложные состоят из простого белка и небелковой простетической группы. По характеру простетической группы сложные белки делятся на несколько групп.

Гем

1.Хромопротеины содержат окрашивающую их группу. В гемоглобине, каталазе, цитохроме С и др. белках в качестве простетической группы находится гем (четырех пиррольных кольца, связанных метиновыми мостиками в порфин. В центре порфина находится атом железа. Радикалы гема у различных бе­лков варьируют.

В сетчатой оболочке глаза находится светочувствительный белок родоп­син. Он состоит из простого белка опсина и ретиналя, произ­водного витамина А.

Флавиновые ферменты – белки желтого цвета. В качестве простетической группы эти ферменты имеют флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид – производные витамина В7 (рибофлавина).

2.Фосфопротеины – сложные белки, содержащие остаток фосфор­ной кислоты. Фосфорная кислота эфирной связью соединена с гидроксилом серина, треонина или тирозина. К числу фосфопротеинов относится казеин – белок молока. Этот протеин можно отнести также к гликопротеинам, так как он содержит гликомакропептид, стабилизирующий казеин в растворе. К фосфопротеинам относятся также белки яйца, гистоны и др.

3. Гликопротеины. Очень многие белки содержат углеводные ко­мпоненты, например: яичный альбумин, групповые факторы крови, белки оболочки клетки, мукопротеины слизей и др.

4. Липопротеины имеют в составе липидный компонент. Эти бел­ки входят в состав клеточных мемб­ран.

5. Нуклеопротеины – это комплексы нуклеиновых кислот и бел­ков, например, рибосомы и вирус табачной мозаики.

6. Металлопротеины – белки, содержащие металлы. Ферритин – белок, накапливающий железо в кроветворных органах, содержит до 23% железа в виде Fe(OH)3. Ферменты алкогольоксидаза и карбоксипептидаза содержат цинк, тирозиноксидаза – медь.

Белки также делят по их форме на глобулярные (гемоглобин) и фибриллярные(кератин).

Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов

Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.

По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.

Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ И ИХ БИОЛОГИЧЕСКИ ВАЖНЫЕ РЕАКЦИИ

Аминокислоты, входящие в состав белков: классификация с учетом химической природы радикала и его способности взаимодействовать с водой. Незаменимые аминокислоты.

Аминокислотами называют бифункциональные производные углеводородов, которые содержат карбоксильную группу -COOH и аминогруппу -NH2.

Классификация аминокислот по полярности их радикалов:

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными радикалами):содержат в радикале углеводородные группы и ароматические кольца (аланин (ала), валин (вал*), лейцин (лей*), изолейцин (иле*), метионин (мет*), фенилаланин (фен*), триптофан (три*), пролин (про)).

.

2. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) незаряженными радикалами: радикалы содержат в своем составе полярные группировки (-ОН, -SH, -NH2). Эти группы взаимодействуют с дипольными молекулами воды, которые ориентируются вокруг них. К полярным незаряженным относятся: глицин (гли), серин (сер), треонин (тре*), тирозин (тир), цистеин (цис), апарагин (асн), глутамин (глн)).

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами:аспартат или аспарагиновая кислота (асп), глутамат или глутаминовая кислота (глу). В нейтральной среде асп и глу приобретают отрицательный заряд.

4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами:лизнин (лиз*), аргинин (арг*), гистидин (гис*). Имеют дополнительную аминогруппу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале. В нейтральной среде лиз, арг и гис приобретают положительный заряд.

Примечание: * – незаменимые (эссенциальные) аминокислоты.

Существует биологическая классификация аминокислот:

1. Незаменимые аминокислоты: не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей (вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен) и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым (арг, гис).

2. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека (глу, глн, про, ала, асп, асн, тир, цис, сер и гли).

Классификация аминокислот

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные.

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами.

К ним относятся гидрофобные радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина, метионина, фенилаланина и триптофана. Радикалы этих аминокислот воду не притягивают, а стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам.

Неполярные (гидрофобные) аминокислоты

Полярные (гидрофильные) аминокислоты

Ароматические (в основном неполярные) аминокислоты

Отрицательно заряженные аминокислоты

Положительно заряженные аминокислоты

В некоторых белках содержатся специфические производные аминокислот. В коллагене (белке соединительной ткани) обнаружены оксипролин и оксилизин. Основой структуры гормонов щитовидной железы является дийодтирозин – производное тирозина.

Общим свойством аминокислот является амфотерность (от греч amphoteros – двусторонний). В интервале рН 4,0-9,0 почти все аминокислоты существуют в форме биполяных ионов (цвиттерионов). Значение изоэлектрической точки аминокислоты (ИЭТ, рI) рассчитывается по формуле:

.

рI для моноаминодикарбоновых кислот рассчитывается как полусумма значений рK (таблица 1) a- и w-карбоксильных групп, для диаминомонокарбоновых кислот – как полусумма значений рK a- и w-аминогрупп.

Существуют заменимые аминокислоты, которые могут быть синтезированы в организме человека, и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать в составе пищи.

Незаменимые аминокислоты: валин, треонин, лейцин, лизин, метионин, триптофан, изолейцин, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, серин, пролин.

Условно заменимые аминокислоты (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин (из цитруллина), цистеин (из серина), тирозин (из фенилаланина), гистидин (при участии глутамина).

Относительное содержание различных аминокислот в белках неодинаково.

Для обнаружения аминокислот в биологических объектах и их количественного определения используют реакцию с нингидрином.

Таблица 1. Константы диссоциации аминокислот

Аминокислота pK1 pK2 pK3
Алании 2,34 9,69
Аргинин 2,18 9,09 13,2
Аспарагин 2,02 8,80
Аспарагиновая кислота 1,88 3,65 9,60
Валии 2,32 9,62
Гистидин 1,78 5,97 8,97
Глицин 2,34 9,60
Глутамин 2,17 9,13
Глутаминовая кислота 2,19 4,25 9,67
Изолейцин 2,26 9,62
Лейцин 2,36 9,60
Лизин 2,20 8,90 10,28
Метионин 2,28 9,21
Пролин 1,99 10,60
Серии 2,21 9,15
Тирозин 2,20 9,11 10,07
Треонин 2,15 9,12
Триптофан 2,38 9,39
Фенилаланин 1,83 9,13
Цистеин 1,71 8,33 10,78

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуют 4 основных уровня структурной организации белковых молекул.

Первичная структура белка – последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидной цепи. Отдельные аминокислоты в белковой молекуле связаны друг с другом пептидными связями, образующимися при взаимодействии a-карбоксильных и a-аминогрупп аминокислот:

.

В настоящее временя расшифрована первичная структура десятков тысяч различных белков. Первым этапом определения первичной структуры белка является установление аминокислотного состава методами гидролиза. Затем определяют химическую природу концевых аминокислот. Следующий этап – определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи, для чего применяют частичный избирательный (ферментативный либо химический) гидролиз.

2. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) радикалами.

К ним относятся серин, треонин, тирозин, аспарагин, глутамин и цистеин. В состав радикалов этих аминокислот входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой.

В свою очередь, эти аминокислоты делят на две группы:

1) способные к ионизации в условиях организма (ионогенные).

Например, при рН = 7 фенольная гидроксильная группа тирозина ионизирована на 0,01%; тиольная группа цистеина  на 8%.

2) не способные к ионизации (неионогенные).

Например, гидроксильная группатреонина:

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами.

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Эти аминокислоты называют кислыми, так как они содержат дополнительную карбоксильную группу в радикале, которая диссоциирует с образованием карбоксилат-аниона. Полностью ионизированные формы этих кислот называют аспартатом и глутаматом:

К этой же группе иногда относят аминокислоты аспарагин и глутамин, содержащие карбоксамидную группу (СОNH2), как потенциальную карбоксильную группу, возникающую в процессе гидролиза.

Величины рKa β-карбоксильной группы аспарагиновой кислоты и γ-карбоксильной группы глутаминовой кислоты выше по сравнению с рKa α-карбоксильных групп и в большей степени соответствуют значениям рKa карбоновых кислот.

4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами

К ним относят лизин, аргинин и гистидин. У лизина есть вторая аминогруппа, способная присоединять протон:

У аргинина положительный заряд приобретает гуанидиновая группа:

Один из атомов азота в имидазольном кольце гистидина содержит неподеленную пару электронов, которая также может присоединять протон:

Эти аминокислоты называют оснóвными.

Отдельно рассматриваются модифицированные аминокислоты, содержащие в радикале дополнительные функциональные группы: гидроксилизин, гидроксипролин, γ-карбоксиглутаминовая кислота и др. Эти аминокислоты могут входить в состав белков, однако модификация аминокислотных остатков осуществляется уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза.

Строение и свойства боковых радикалов аминокислот

Наиболее точно характеризующей различие аминокислот классификацией следует считать разделение всех аминокислот на группы в соответствии с гидрофобностью- гидрофильностью их боковых радикалов R. На рисунках атомы и связи, относящиеся к боковым радикалам, показаны красным цветом. Именно эти свойства аминокислот решающим образом влияют на свойства белка. Белки различной первичной структуры (с различным составом и порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи) образуют различные вторичные и третичные структуры. Замена одного-единственного аминокислотного остатка в полипептидной цепи на аминокислотный остаток из другой группы полярности может сказаться на функциональности белка самым кардинальным образом. Следует предпочесть, таким образом, классификацию аминокислот в соответствии с полярностью и заряженностью их боковых радикалов (при нейтральных , или физиологических, значениях рН среды) на следующие группы:

1. Аминокислоты с гидрофобными незаряженными боковыми радикалами:

2. Аминокислоты с гидрофильными незаряженными радикалами. Участки белка, содержащие такие аминокислотные остатки, способны гидратироваться и взаимодействовать водородными связями с другими аналогичными остатками.

3. Аминокислоты с боковыми радикалами, заряженными положительно при нахождении в водных растворах с нейтральными или близкими к нейтральным значениям рН. Изоэлектрическая точка этих аминокислот значительно больше 7,0 и они имеют избыточный положительный заряд при нейтральных рН. Белки, содержащие превалирующие количества таких аминокислотных остатков, называют щелочными, поскольку их изоэлектрическая точка также больше 7,0. 

4. Аминокислоты с отрицательным зарядом в боковой цепи радикала. Изоэлектрическая точка этих аминокислот меньше 7,0.

Следует, однако, иметь в виду, что такое разделение аминокислот в значительной степени условно, поскольку такие аминокислоты, как глицин практически не имеют бокового радикала, тирозин, например, может проявлять как гидрофильные, так и гидрофобные свойства. Это же касается и аминокислоты метионин. Тем не менее, подобного рода классификация в наибольшей степени отражает функциональные различия аминокислот.

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ И ИХ БИОЛОГИЧЕСКИ ВАЖНЫЕ РЕАКЦИИ

Аминокислоты, входящие в состав белков: классификация с учетом химической природы радикала и его способности взаимодействовать с водой. Незаменимые аминокислоты.

Аминокислотами называют бифункциональные производные углеводородов, которые содержат карбоксильную группу -COOH и аминогруппу -NH2.

Классификация аминокислот по полярности их радикалов:

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными радикалами):содержат в радикале углеводородные группы и ароматические кольца (аланин (ала), валин (вал*), лейцин (лей*), изолейцин (иле*), метионин (мет*), фенилаланин (фен*), триптофан (три*), пролин (про)).

2. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) незаряженными радикалами: радикалы содержат в своем составе полярные группировки (-ОН, -SH, -NH2). Эти группы взаимодействуют с дипольными молекулами воды, которые ориентируются вокруг них. К полярным незаряженным относятся: глицин (гли), серин (сер), треонин (тре*), тирозин (тир), цистеин (цис), апарагин (асн), глутамин (глн)).

3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами:аспартат или аспарагиновая кислота (асп), глутамат или глутаминовая кислота (глу). В нейтральной среде асп и глу приобретают отрицательный заряд.

4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами:лизнин (лиз*), аргинин (арг*), гистидин (гис*). Имеют дополнительную аминогруппу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале. В нейтральной среде лиз, арг и гис приобретают положительный заряд. 

Примечание: * — незаменимые (эссенциальные) аминокислоты.

Существует биологическая классификация аминокислот:

1. Незаменимые аминокислоты: не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей (вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен) и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым (арг, гис).

2. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека (глу, глн, про, ала, асп, асн, тир, цис, сер и гли).

Особые свойства аминокислот

Взаимодействие внутри молекулы. При растворении в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который присоединяется к аминогруппе, что приводит к внутримолекулярной нейтрализации — к образованию внутренней соли, молекула которой представляет собой биполярный ион.

Изометрия

Все стандартные альфа-аминокислоты, кроме глицина, могут существовать в форме одной из двух энантиомеров, называемых L или D аминокислоты, представляющих собой зеркальные отображения друг друга. L-аминокислоты представляют собой все аминокислоты, которые находятся в белках при переносе в рибосому, D-аминокислоты находятся в некоторых белках, получаемых путем ферментативных посттрансляционных модификаций после переноса и транслокации в эндоплазматический ретикулум, как, например, у таких экзотических морских организмов, как улитки-конус. Кроме того, они в большом количестве представлены на пептидогликанных клеточных стенках бактерий, а D-серин может выступать в качестве нейротрансмиттера в мозге. Конфигурация аминокислот L и D относится а не к оптической активности самой аминокислоты, а скорее к оптической активности изомера глицеральдегида, из которого, теоретически, можно синтезировать аминокислоту (D-глицеральдегид является правосторонней аминокислотой; L-глицеральдегид – лево). По альтернативной модели, в стереохимии используются буквы (S) и (R). Почти все аминокислоты в белках – (S) при альфа углероде, цистеин – (R), глицин не хирален. Цистеин необычен тем, что в его боковой цепи атом серы находится во втором положении, и имеет большую атомную массу, чем группы, присоединенные к первому углероду, который присоединен к альфа-углероду в других стандартных аминокислотах, при этом аминокислота обозначается как (R).

Стандартные аминокислоты

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам. Процесс построения белка называется трансляцией и включает в себя пошаговое добавление аминокислот к растущей цепи белка через рибозимы, осуществляемый рибосомой. Порядок, в котором добавляются аминокислоты, считывается в генетическом коде с помощью шаблона мРНК, который представляет собой копию РНК одного из генов организма.
Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода. Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин, включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма. Селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент, вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в составе ферментов, необходимых для производства метана. Он кодируется с кодоном UAG, который в других организмах обычно играет роль стоп-кодона. За кодоном UAG следует PYLIS последовательность.

Не-протеиногенные аминокислоты

Помимо 22 стандартных аминокислот существует множество других аминокислот, которые называются не-протеиногенными или нестандартными. Такие аминокислоты либо не встречаются в белках (например, L-карнитин, ГАМК), либо не производятся непосредственно в изоляции при помощи стандартных клеточных механизмов (например, оксипролин и селенометионин).
Нестандартные аминокислоты, находящиеся в белках, образуются путем пост-трансляционной модификации, то есть модификацией после трансляции в процессе синтеза белка. Эти модификации часто необходимы для функционирования или регуляции белка; например, карбоксилирование глутамата позволяет улучшить связывание ионов кальция, а гидроксилирование пролина важно для поддержания соединительной ткани. Другой пример – формирование гипузина в фактор инициации трансляции EIF5A посредством модификации остатка лизина. Такие модификации могут также определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может вызвать связывание белка с фосфолипидной мембраной.
Некоторые нестандартные аминокислоты не встречаются в белках. Это лантионин, 2-аминоизомасляная кислота, дегидроаланин и гамма-аминомасляная кислота. Нестандартные аминокислоты часто встречаются в качестве промежуточных метаболических путей для стандартных аминокислот – например, орнитин и цитруллин встречаются в орнитиновом цикле как часть катаболизма кислоты. Редкое исключение доминированию альфа-аминокислоты в биологии – бета-аминокислота Бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется для синтеза пантотеновой кислоты (витамина B5), компонента коэнзима А у растений и микроорганизмов.

Незаменимые аминокислоты для человека и их роль

Человеческий организм не имеет возможности синтезировать часть необходимых нам аминокислот.

Поэтому мы вынуждены добывать их из белковой пищи, которую в процессе переваривания ферменты разлагают до аминокислот, участвующих в выработке собственных белков организма.

Какие продукты богаты незаменимыми аминокислотами для человека?

  • Лейцин: орехи, нешлифованный, бурый рис, соевая мука, чечевица, овёс, все семена.
  • Фенилаланин: молочные продукты, авокадо, бобовые, семечки и орехи. Образуется в организме при распаде аспартама — сахарозаменителя, часто используемого в продуктах пищевой промышленности.
  • Лизин: сыр, молочные продукты, пшеница, картофель.
  • Валин: все молочные продукты, соевый протеин, зерновые, грибы, арахис.
  • Триптофан: овёс, бобовые, молоко, творог, йогурт, кедровые орешки, арахис, кунжут, семечки.
  • Изолейцин: орехи, особенно миндаль, кешью, все семена, рожь, соя, горох, чечевица.
  • Метионин: чечевица, фасоль, чеснок, лук, соя, бобы, все семена, йогурт, молочные продукты.
  • Треонин: молоко, йогурт, творог, сыр, все зелёные овощи, зерновые, бобы, орехи.
  • Аргинин: тыквенные семечки, кунжут, арахис, изюм, швейцарский сыр, йогурт, шоколад.
  • Гистидин: молочные продукты, рис, пшеница, рожь, соевые бобы, чечевица, арахис.

Такая таблица незаменимых для человека аминокислот и продуктов, в которых они содержатся, поможет вам составить сбалансированный рацион.

Овощи, зелень, бобовые и зерновые, все молочные и кисломолочные продукты, сухофрукты, фрукты и ягоды, семечки и орешки.

Единой суточной нормы незаменимых аминокислот для человека не существует, всё зависит от индивидуальных потребностей и особенностей системы питания.

Совет: взрослому человеку в среднем, чтобы быть здоровым, надо не менее 0,8-4,0 г каждой незаменимой аминокислоты в день.

Детям и подросткам их требуется больше, так как организм активно растёт и развивается.

Профессиональным спортсменам, учёным, людям, перенесшим тяжёлую болезнь также необходима несколько большая доза этих веществ.

Симптомы, которые могут свидетельствовать о недостатке аминокислот:

  • Потеря аппетита
  • Общая слабость, головокружения, постоянная сонливость, потемнение в глазах
  • Ослабление иммунитета
  • Выпадение волос, ухудшение состояния кожи
  • Анемия
  • Замедление роста, задержки в развитии

Но некоторые люди могут страдать аллергией на белок, аминокислоты усваиваются очень быстро.

Тогда надо уменьшать суточную дозу.

В других случаях переизбыток может быть вызван недостатком витаминов, ведь обычно витамины нейтрализуют лишние аминокислоты, перерабатывая их в полезные вещества.

 
Могут также давать о себе знать:
  • Тошнота, изжога
  • Изменения в пигментации волос
  • Гипертония, аневризма аорты
  • Различные неполадки в работе суставов
  • Дисфункция щитовидной железы
  • Предынфарктное или предынсультное состояние
Источники

  • https://pandia.ru/text/78/166/50354.php
  • https://aikido-damo.ru/aminokisloty-s-gidrofobnym-radikalom/
  • https://helpiks.org/3-60928.html
  • https://studfile.net/preview/2769248/page:9/
  • https://studopedia.net/3_55074_nepolyarnie-gidrofobnie-aminokisloti.html
  • https://rosherb.ru/aminokisloty-proteinogennye-i-neproteinogennye-aminokisloty-vse/

Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: