строение и классификация аминокислот: таблицы с формулами

Содержание
  1. Аминокислоты – что это такое?
  2. Классификация по полярности бокового радикала (R-групп)
  3. Свойства аминокислот
  4. Особенности строения природных аминокислот
  5. Виды
  6. Глицин, аланин, валин
  7. Тирозин, гистидин, триптофан
  8. Фенилаланин, лейцин и изолейцин
  9. Аргинин, метионин, треонин
  10. Пролин, серин, цистеин
  11. По характеру катаболизма у животных
  12. Незаменимые аминокислоты
  13. Номенклатура аминокислот
  14. Другие методы классификации пептидов
  15. Химические формулы аминокислот
  16. Типы изомерии аминокислот
  17. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) радикалами.
  18. Аминокислоты: участие в жизнедеятельности клетки
  19. Заменимые аминокислоты
  20. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами.
  21. Группы продуктов питания с наибольшим содержанием АМК
  22. Какое количество аминокислот нужно потреблять в день
  23. Нехватка аминокислот при вегетарианстве
  24. Классификация по кислотно-основным свойствам
  25. Последствия наличия избытка или недостатка аминокислот в организме
  26. Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)
  27. Способы получения аминокислот
  28. Правые и левые аминокислоты

Аминокислоты – что это такое?

Аминокислоты (или же аминокарбоновые кислоты; АМК; пептиды) – органические соединения, на 16 % состоящие из аминов – органических производных аммония, – что отличает их от углеводов и липидов. Они участвуют в биосинтезе белка организмом: в пищеварительной системе под влиянием ферментов все белки, поступающие с едой, разрушаются до АМК. Всего в природе существует около 200 пептидов, но в построении организма человека участвуют всего 20 основных аминокислот, которые подразделяются на заменимые и незаменимые; иногда встречается и третий вид – полузаменимые (условно заменяемые).

Классификация по полярности бокового радикала (R-групп)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серосодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

— серосодержащие: метионин

— иминокислота: пролин.

Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин

— HS-группу: цистеин

— амидную группу: глутамин, аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Особенности строения природных аминокислот

Строение аминокислот тесно связано с их функциями. Сходные по химической структуре вещества делают сходную работу. Попробуем разобраться, чтобы потом не путаться в аннотациях к препаратам.

Все аминокислоты слеплены по одному лекалу.

Голова – аминный остаток, содержащий азот N.

Углеродный скелет, состоящий из цепочки атомов углерода (в простейшем случае – один углерод, к которому «спереди» прицеплен аминный остаток, а сзади – карбоновый хвост)

Хвост – остаток карбоновой кислоты – СООН

Сбоку к углеродному скелету может быть присоединена еще какая-нибудь химическая группировка, которая придает данному веществу особые свойства.

Углеродная цепочка вместе с кислотным хвостом, присоединенная к аминной голове, называется мудреным словом «алифатический радикал».

Виды

Аминокислоты классифицируются по нескольким признакам. Классификация по трём признакам представлена в таблице.

Признак

Вид

Описание

Пример

По расположению аминных и карбоксильных групп относительно друг друга

α-аминокислоты

Содержат один атом углерода между функциональными группами

Аланин

β-, γ-, δ-, ε- и другие аминокислоты

Содержат несколько атомов углерода между функциональными группами

β-аминопропионовая кислота (два атома между группами), ε-аминокапроновая кислота (пять атомов)

По изменяемой части (радикалу)

Алифатические (жирные)

Не содержат ароматических связей. Бывают линейными и циклическими

Лизин, серин, треонин, аргинин

Ароматические

Содержат бензольное кольцо

Фенилаланин, триптофан, тирозин

Гетероциклические

Содержат гетероатом – радикал, не являющийся углеродом или водородом

Триптофан, гистидин, пролин

Иминокислоты

Содержат иминогруппу NH

Пролин, оксипролин

По физико-химическим свойствам

Неполярные (гидрофобные)

Не взаимодействуют с водой

Глицин, валин, лейцин, пролин

Полярные (гидрофильные)

Взаимодействуют с водой. Подразделяются на незаряженные, положительно и отрицательно заряженные

Лизин, серин, аспартат, глутамат, глутамин

Названия формируются из структурных или тривиальных наименований карбоновых кислот с приставкой «амино-». Цифры показывают, где располагается аминогруппа. Также используются тривиальные названия, заканчивающиеся на «-ин». Например, 2-аминобутановая или α-аминомасляная кислота.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезе белковых молекул наиболее часто используется глицин, валин и аланин, (формула каждого вещества указана ниже на рисунке). Эти аминокислоты самые простые по химической структуре. Вещество глицин и вовсе является простейшим в классе аминокислот, то есть помимо альфа-углеродного атома соединение не имеет радикалов. Однако даже простейшая по структуре молекула играет важную роль в обеспечении жизнедеятельности. В частности, из глицина синтезируется порфириновое кольцо гемоглобина, пуриновые основания. Порфировое кольцо — это белковый участок гемоглобина, призванный удерживать атомы железа в составе целостного вещества.

Глицин участвует в обеспечении жизнедеятельности головного мозга, выступая тормозным медиатором ЦНС. Это означает, что он в большей степени участвует в работе коры головного мозга — его наиболее сложно организованной ткани. Что важнее, глицин является субстратом для синтеза пуриновых оснований, нужных для образования нуклеотидов, которые кодируют наследственную информацию. Вдобавок глицин служит источником для синтеза других 20 аминокислот, тогда как сам может быть образован из серина.

У аминокислоты аланин формула немногим сложнее, чем у глицина, так как она имеет метильный радикал, замененный на один атом водорода у альфа-углеродного атома вещества. При этом аланин также остается одной из самых часто вовлекаемых в процессы биосинтеза белков молекулой. Она входит в состав любого белка в живой природе.

Неспособный синтезироваться в организме человека валин — аминокислота с разветвленной углеводородной цепочкой, состоящей из трех углеродных атомов. Изопропиловый радикал придает молекуле больший вес, однако из-за этого невозможно найти субстрат для биосинтеза в клетках человеческих органов. Поэтому валин должен обязательно поступать с пищей. Он присутствует преимущественно в структурных белках мышц.

Результаты исследований подтверждают, что валин необходим для функционирования центральной нервной системы. В частности, за счет его способности восстанавливать миелиновую оболочку нервных волокон он может использоваться в качестве вспомогательного средства при лечении рассеянного склероза, наркоманий, депрессий. В большом количестве содержится в мясных продуктах, рисе, сушеном горохе.

Тирозин, гистидин, триптофан

В организме тирозин способен синтезироваться из фенилаланина, хотя в большом количестве поступает с молочной пищей, преимущественно с творогом и сырами. Входит в состав казеина – животного белка, в избытке содержащемся в творожных и сырных продуктах. Ключевое значение тирозина в том, что его молекула становится субстратом синтеза катехоламинов. Это адреналин, норадреналин, дофамин – медиаторы гуморальной системы регуляции функций организма. Тирозин способен быстро проникать и через гематоэнцефалический барьер, где быстро превращается в дофамин. Молекула тирозина участвует в меланиновом синтезе, обеспечивая пигментацию кожи, волос и радужки глаза.

Аминокислота гистидин входит в состав структурных и ферментных белков организма, является субстратом синтеза гистамина. Последний регулирует желудочную секрецию, участвует в иммунных реакциях, регулирует заживление повреждений. Гистидин является незаменимой аминокислотой, и организм восполняет ее запасы только из пищи.

Триптофан так же неспособен синтезироваться организмом из-за сложности своей углеводородной цепочки. Он входит в состав белков и является субстратом синтеза серотонина. Последний является медиатором нервной системы, призванным регулировать циклы бодрствования и сна. Триптофан и тирозин – эти названия аминокислот следует помнить нейрофизиологам, так как из них синтезируются главные медиаторы лимбической системы (серотонин и дофамин), обеспечивающие наличие эмоций. При этом не существует молекулярной формы, обеспечивающей накопление незаменимых аминокислот в тканях, из-за чего они должны присутствовать в пище ежедневно. Белковая еда в количестве 70 граммов в сутки полностью обеспечивает эти потребности организма.

Фенилаланин, лейцин и изолейцин

Фенилаланин примечателен тем, что из него синтезируется аминокислота тирозин при ее недостатке. Сам фенилаланин является структурным компонентом всех белков в живой природе. Это метаболический предшественник нейромедиатора фенилэтиламина, обеспечивающий ментальную концентрацию, подъем настроения и психостимуляцию. В РФ в концентрации свыше 15% оборот данного вещества запрещен. Эффект фенилэтиламина схожий с таковым у амфетамина, однако первый не отличается пагубным воздействием на организм и отличается лишь развитием психической зависимости.

Одно из главных веществ группы аминокислот — лейцин, из которого синтезируются пептидные цепи любого белка человека, включая ферменты. Соединение, применяемое в чистом виде, способно регулировать функции печени, ускорять регенерацию ее клеток, обеспечивать омоложение организма. Поэтому лейцин — аминокислота, которая выпускается в виде лекарственного препарата. Она отличается высокой эффективностью в ходе вспомогательного лечения цирроза печени, анемии, лейкоза. Лейцин — аминокислота, существенно облегчающая реабилитацию пациентов после химиотерапии.

Изолейцин, как и лейцин, не способен синтезироваться организмом самостоятельно и относится к группе незаменимых. Однако это вещество не является лекарственным средством, так как организм испытывает в нем небольшую потребность. В основном в биосинтезе участвует только один его стереоизомер (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиками определено, что избыточное потребление аргинина провоцирует развитие заболевания Альцгеймера. Однако помимо негативного значения у вещества присутствуют и жизненно-важные для размножения функции. В частности, за счет наличия гуанидиновой группы, пребывающей в клетке в катионной форме, соединение способно образовывать огромное количество водородных межмолекулярных связей. Благодаря этому аргинин в виде цвиттер-иона обретает способность связаться с фосфатными участками молекул ДНК. Результатом взаимодействия является образование множества нуклеопротеидов – упаковочной формы ДНК. Аргинин в ходе изменения рН ядерного матрикса клетки может отсоединяться от нуклеопротеида, обеспечивая раскручивание цепи ДНК и начало трансляции для биосинтеза белка.

Аминокислота метионин в своей структуре содержит атом серы, из-за чего чистое вещество в кристаллическом виде имеет неприятный тухлый запах из-за выделяемого сероводорода. В организме человека метионин выполняет регенераторную функцию, способствуя заживлению мембран печеночных клеток. Поэтому выпускается в виде аминокислотного препарата. Из метионина синтезируется и второй препарат, предназначенный для диагностики опухолей. Синтезируется он путем замещения одного углеродного атома на его изотоп С11. В таком виде он активно накапливается в опухолевых клетках, давая возможность определять размеры новообразований головного мозга.

В отличие от указанных выше аминокислот, треонин имеет меньшее значение: аминокислоты из него не синтезируются, а его содержание в тканях невелико. Основная ценность треонина — включение в состав белков. Специфических функций эта аминокислота не имеет.

Пролин, серин, цистеин

Вещество пролин — аминокислота с циклическим углеводородным радикалом. Ее основная ценность в наличии кетонной группы цепочки, из-за чего вещество активно используется в синтезе структурных белков. Восстановление кетона гетероцикла до гидроксильной группы с образованием гидроксипролина формирует множественные водородные связи между цепочками коллагена. В результате нити этого белка сплетаются между собой и обеспечивают прочную межмолекулярную структуру.

Пролин — аминокислота, обеспечивающая механическую прочность тканей человека и его скелета. Наиболее часто она находится в коллагене, входящем в состав костей, хряща и соединительной ткани. Как и пролин, цистеин является аминокислотой, из которой синтезируется структурный белок. Однако это не коллаген, а группа веществ альфа-кератинов. Они образуют роговой слой кожи, ногти, имеются в составе чешуек волос.

Вещество серин — аминокислота, существующая в виде оптических L и D-изомеров. Это заменимое вещество, синтезируемое из фосфоглицерата. Серин способен образовываться в ходе ферментативной реакции из глицина. Данное взаимодействие обратимое, а поэтому глицин может образовываться из серина. Основная ценность последнего в том, что из серина синтезируются ферментативные белки, точнее их активные центры. Широко серин присутствует в составе структурных белков.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

  • Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
  • Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
  • Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

Незаменимые аминокислоты


Изолейцин способствует росту мышечных тканей, обеспечивает мышцы энергией, участвует в выработке гемоглобина, уменьшает воздействие стрессовых факторов на организм. Дефицит изолейцина может приводить к возникновению беспокойств, ощущения тревоги, а так же к повышенному утомлению, чувству страха и головокружениям.
Изолейцин содержат: сыр, рыба, мясо птицы, орехи, семечки, зародыши пшеницы.

Лейцин — аминокислота, которая необходима для роста мышц. Она стабилизирует уровень глюкозы в крови, а так же способствует заживлению ран и сращиванию костей. Дефицит лейцина может привести к снижению роста тела, нарушению процессов восстановления, снижению обмена веществ и повышению уровня глюкозы в крови.
Лейцин содержат: молочные продукты, овёс, зародыши пшеницы, мясо.

Валин — аминокислота, которая вырабатывает энергию и нужна для укрепления мышц и поддержания их тонуса. Валин так же нужен для восстановления тканей печени в случае повреждения (например, при токсическом гепатите). Дефицит валина приводит к нарушению координации движения и повышению чувствительности кожи.
Валин содержат: мясо, грибы, зерновые и молочные продукты.

Лизин — эффективная аминокислота в профилактике вирусных инфекций, в частности вируса герпеса. Лизин способен увеличивать выносливость мышц и участвует в формировании коллагена (одного из основных белков опорно-двигательного аппарата). Дефицит лизина может замедлить восстановление мышечной и соединительной тканей и привести к потери костной массы тела.
Лизин содержат: бобовые и молочные продукты, мясо птицы, рыба, арахис и зародыши пшеницы.

Метионин. Эта аминокислота примечательна тем, что она содержит серу, и тем самым предотвращает заболевание кожи и ногтей, а так же влияет на рост волос. Аминокислота метионин является мощным антиоксидантом и положительно сказывается на функции печени человека. Дефицит метионина может вызывать снижение уровня гемоглобина и накопление жира в клетках печени.
Метионин содержат: бобовые продукты, нежирное мясо, творог, овощи и арахис.

Треонин — аминокислота, необходимая для формирования эмали зубов, а так же таких необходимых белков как эластин и коллаген. Треонин помогает обезвреживать токсины и предотвращает накопление жира в клетках печени. Дефицит этой аминокислоты приводит к появлению преждевременной усталости, а так же может привести к ожирению печени.
Треонин содержат: молочные продукты, мясо и яйца.

Триптофан — аминокислота, которая является предшественником серотонина (вещества, которое ответственно за наше настроение, качество сна и восприятия боли). Триптофан так же участвует в выработке мелатонина (гормона эпифиза – регулятора суточных ритмов). Дефицит триптофана в организме ассоциирован с такими заболеваниями как хронические головные боли, нарушение сна и расстройства нервной системы.
Триптофан содержат: мясо индейки, молочные продукты, яйца, орехи, семечки.

Фенилаланин — аминокислота, которая служит предшественником для выработки таких биологически активных веществ, как например норадреналин (гормон мозгового вещества надпочечников и нейромедиатор), который повышает у человека уровень бодрствования, физическую энергию и активность. Существует мнение, что фенилаланин влияет на уровень эндорфинов — так называемых гормонов радости, которые вырабатываются в нашей нервной системе. Соответственно, дефицит фенилаланина зачастую приводит к развитию депрессии.
Фенилаланин содержат: мясные и молочные продукты, овёс, зародыши пшеницы.

Гистидин — аминокислота, которая особенно необходима в период роста, при стрессе и при восстановлении после болезней и травм. Гистидин так же участвует в усвоении таких важных микроэлементов, как цинк и медь. Дефицит гистидина может привести к появлению болей и воспалению мышечных тканей, а так же к ослаблению слуха.
Гистидин содержат: мясо, молочные продукты и зародыши пшеницы.

Номенклатура аминокислот

Углеродная цепочка (скелет) может состоять как из 1 атома углерода, так и из нескольких. В последнем случае имеет значение, к какому атому углерода, начиная счет от карбоксильной группы, присоединится аминная голова. Это может быть как 1-ый атом углерода, так и 2-ой, 3-ий и далее. Химики договорились обозначать атомы углерода не цифрами, а буквами греческого алфавита: α – 1-ый атом углерода, начиная с карбоксильного хвоста, β— 2-ой, γ — 3-й, и т.д.

Если аминогруппа присоединяется к углероду в α-положении, такую аминокислоту называют α-аминокислотой, соответственно, если аминогруппа присоединена в β-положении — то это β-аминокислота, если в γ — то γ -аминокислота.

Все 20 природных протеиногенных аминокислот относятся к группе α -аминокислот.

Из β — аминокислот наиболее известен β-аланин, а из γ-аминокислот наиболее известна γ-аминомасляная кислота (ГАМК). Их структурные формулы приведены ниже.

Другие методы классификации пептидов

С научной стороны 20 незаменимых аминокислот подразделяют, основываясь на полярности их боковой цепи, то есть радикалов. Таким образом, выделяются четыре группы: неполярные, полярные (но не имеющие заряда), положительно заряженные и отрицательно заряженные.

Неполярными являются: валин, аланин, лейцин, изолейцин, метионин, глицин, триптофан, фенилаланин, пролин. В свою очередь, к полярным, имеющим отрицательный заряд относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Полярными, имеющими положительный заряд, называют аргинин, гистидин, лизин. К аминокислотам, обладающим полярностью, но не имеющим заряда, относят непосредственно цистеин, глутамин, серин, тирозин, треонин, аспарагин.

Химические формулы аминокислот

Формулы всех аминокислот представлены на рисунках.


Формулы аминокислот.

Типы изомерии аминокислот

Что касается оптической изомерии, что все α-аминокислоты, кроме глицина $H_2N-CH_2-COOH$, содержат в себе атом углерода, который имеет асимметрическую структуру. Поэтому такие аминокислоты могут существовать в виде зеркального антипода. Такой тип изомерии играет важнейшую роль в ходе биосинтеза белка, делает процесс более точным, предотвращает нарушения. Согласно критерию оптической активности изомеры могут быть право и левовращающими.

Аминокислоты с полярными (гидрофильными) радикалами.

К ним относятся серин, треонин, тирозин, аспарагин, глутамин и цистеин. В состав радикалов этих аминокислот входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой.

В свою очередь, эти аминокислоты делят на две группы:

способные к ионизации в условиях организма (ионогенные).

Например, при рН = 7 фенольная гидроксильная группа тирозина ионизирована на 0,01%; тиольная группа цистеина  на 8%.

не способные к ионизации (неионогенные).

Например, гидроксильная группатреонина:

Аминокислоты: участие в жизнедеятельности клетки

Аминокарбоновые кислоты участвуют в биологическом синтезе белка. Биосинтез белка – процесс моделирования полипептидной («поли» – много) цепи из остатков аминокислот. Протекает процесс на рибосоме – органелле внутри клетки, отвечающей непосредственно за биосинтез.

Информация считывается с участка цепи ДНК по принципу комплементарности (А-Т, Ц-Г), при создании м-РНК (матричная РНК, или и-РНК – информационная РНК – тождественно равные понятия) азотистое основание тимин заменяется на урацил. Далее всё по тому же принципу создается т-РНК (транспортная РНК), переносящая молекулы аминокислот к месту синтеза. Т-РНК закодирована триплетами (кодонами) (пример: УАУ), и если знать, какими азотистыми основаниями представлен триплет, можно узнать, какую именно аминокислоту он переносит.

Заменимые аминокислоты


Аргинин — основной донатор оксида азота и его переносчик. Это аминокислота, которая влияет практически на все функции организма, в особенности на иммунную систему, а так же на репродуктивную сферу человека — способствует выведению токсических отходов обмена веществ. Аргинин, так же, влияет на аминорецепторы поджелудочной железы, усиливая выделение инсулина, тем самым снижая уровень глюкозы в крови. Так же, эта аминокислота является тем веществом, которая стимулирует выработку гормона роста, необходимого для восстановления нашего опорно-двигательного аппарата. Дефицит аргинина может привести к замедлению темпов роста, увеличению жировой массы тела. К тому же, нехватка аргинина способствует повышению артериального давления.
Аргинин содержат: мясо и молочные продукты, орехи, овёс, кукуруза, кунжут, изюм, шоколад, желатин. Самостоятельно в организме аргинин вырабатывается из орнитина.

Аланин — аминокислота, которая является важным источником энергии для мышечных тканей, центральной нервной системы и головного мозга. Путём выработки антител аланин укрепляет иммунную систему. Так же, эта аминокислота играет активную роль в метаболизме сахаров (аланин легко превращается в печени в глюкозу и наоборот) и органических кислот, которые поддерживают кислотно-щелочное равновесие.
Аланин содержат: мясо, морепродукты, яичные белки, бобовые, орехи, соя, коричневый рис, кукуруза.

Аспарагин (аспартовая кислота ) — играет важную роль в синтезе аммиака, повышает сопротивляемость усталости, участвует в преобразовании углеводов в мышечную энергию. За счет повышения продукции иммуноглобулинов и антител аспарагин стимулирует иммунитет. Так же, аспартовая кислота необходима для поддержания баланса в процессах, происходящих в центральной нервной системе; препятствует как чрезмерному возбуждению, так и излишнему торможению.
Аспарагин содержат: молочные продукты, мясо, морепродукты, яйца, рыба, бобовые, различные орехи, помидоры и спаржа.

Глутамин является активным участником азотного обмена, помогает удалять избыток аммиака из тканей, важен для нормализации уровня сахара в крови, необходим для синтеза ДНК и РНК. Глутамин увеличивает количество гамма-аминомасляной кислоты, необходимую для поддержания нормальной работы головного мозга, поддерживает нормальное кислотно-щелочное равновесие в организме. Так как глутамин улучшает деятельность мозга, поэтому эта аминокислота применяется при эпилепсии, синдроме хронической усталости, импотенции, шизофрении и сенильной деменции.
Глутамин содержат: молочные продукты, мясо, рыба, бобовые, а так же содержится в 60% белков, вырабатываемых человеком.

Глицин — аминокислота, которая активно участвует в обеспечении кислородом процесса образования новых клеток. Глицин является важным участником выработки гормонов, которые ответственны за усиление иммунной системы.
Глицин содержат: мясо (в большей степени говядина), печень различных животных, желатин, рыба, яйца, молочные продукты. В организме самостоятельно вырабатывается печенью из холина либо из таких аминокислот, как треонин или серин.

Карнитин — транспортный агент жирных кислот в митохондриальный матрикс. Печень и почки из двух других аминокислот — лизина и метионина в небольшом количестве вырабатывают карнитин. Карнитин повышает эффективность антиоксидантов — витаминов С и Е, а так же, окисляет жиры в организме, тем самым способствуя их выведению, что предотвращает прирост жировых запасов (поэтому, эта аминокислота важна для уменьшения веса и снижения риска сердечных заболеваний). Считается, что для наилучшей утилизации жира дневная норма карнитина должна составлять 1500 миллиграммов. Помимо этого, креатин способствует обезвреживанию и удалению из организма некоторых чужеродных веществ, оказывает успокаивающее действие на нервную систему. Дефицит креатина ведёт к слабости в мышцах, снижению работоспособности и быстрой утомляемости. Также отмечаются нарушения деятельности сердца, печени и почек. Вследствие более медленного окисления жиров при недостатке карнитина у человека формируется избыточная масса тела.
Карнитин сдержат: молочные продукты, рыба, мясные и субпродукты. Красное мясо — лидер по содержанию карнитина. Самостоятельно карнитин вырабатывается в почках, печени и поджелудочной железе естественным путем из аминокислот глицина, аргинина и метионина.

Орнитин — аминокислота, которая необходима для работы печени и иммунной системы. Орнитин способствует выработке гормона роста, который в комбинации с Аргинином и Карнитином способствует вторичному использованию в обмене веществ излишков жира.
В организме самостоятельно вырабатывается из аргинина. А аргинин содержат: кедровые орешки, тыквенные семечки, арахис и кунжутное семя.

Пролин является одним из основных компонентов коллагена — белков, которые в высоких концентрациях содержатся в костях и соединительных тканях. Пролин так же участвует в поддержании работоспособности и укреплении сердечной мышцы, участвует в восстановлении тканей, суставов, сухожилий и связок после повреждений. Дефицит этой аминокислоты может заметно повысить утомляемость.
Пролин содержат: яйца, молочные продукты, мясо, пшеница, фруктовые соки. В организме самостоятельно вырабатывается из из глутаминовой кислоты и орнитина.

Серин — важная аминокислота для производства клеточной энергии – участвует в запасании печенью и мышцами гликогена; активно участвует в укреплении иммунной системы, обеспечивая её антителами; стимулирует функции памяти и нервной системы, а так же, формирует жировые «чехлы» вокруг нервных волокон.
Серин содержат: молочные и мясные продукты, арахисе, пшеничной клейковине и соевых продуктах. В организме самостоятельно вырабатывается из из глицина и треонина.

Таурин — аминокислота, оказывающая благоприятное влияние на сердечно-сосудистую систему. Таурин стабилизирует возбудимость мембран, что очень важно для контроля эпилептических припадков. Эта аминокислота наряду с серой считается факторами, необходимыми при контроле множества биохимических изменений, имеющих место в процессе старения. Большую роль таурин играет в энергообмене в организме. По последним научным данным, он улучшает липидный обмен, сохраняет электролитный состав цитоплазмы, нормализует функционирование мембран клеток, защищая их. На практике это дает значительный прирост энергии на тренировках, снижает утомляемость, повышает интенсивность занятий. Так же, таурин участвует в освобождении организма от засорения свободными радикалами, понижает кровяное давление и уровень холестерина.
Таурин содержат: рыбные и молочные белки. В организме самостоятельно вырабатывается из цистеина с помощью витамина В6.

Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами.

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Эти аминокислоты называют кислыми, так как они содержат дополнительную карбоксильную группу в радикале, которая диссоциирует с образованием карбоксилат-аниона. Полностью ионизированные формы этих кислот называют аспартатом и глутаматом:

К этой же группе иногда относят аминокислоты аспарагин и глутамин, содержащие карбоксамидную группу (СОNH2), как потенциальную карбоксильную группу, возникающую в процессе гидролиза.

Величины рKa β-карбоксильной группы аспарагиновой кислоты и γ-карбоксильной группы глутаминовой кислоты выше по сравнению с рKa α-карбоксильных групп и в большей степени соответствуют значениям рKa карбоновых кислот.

Группы продуктов питания с наибольшим содержанием АМК

В молочных продуктах и яйцах содержатся такие важные вещества, как валин, лейцин, изолейцин, аргинин, триптофан, метионин и фенилаланин. Рыба, белое мясо обладают высоким содержанием валина, лейцина, изолейцина, гистидина, метионина, лизина, фенилаланина, триптофана. Бобовые, зерновые и крупы богаты на валин, лейцин, изолейцин, триптофан, метионин, треонин, метионин. Орехи и различные семена насытят организм треонином, изолейцином, лизином, аргинином и гистидином.

Ниже приведено содержание аминокислот в некоторых продуктах.

Наибольшее количество триптофана и метионина можно обнаружить в твёрдом сыре, лизина – в мясе кролика, валина, лейцина, изолейцина, треонина и фенилаланина – в сое. При составлении рациона, основанного на поддержании АМК в норме, стоит обратить внимание на кальмаров и горох, а наиболее бедными в плане содержания пептидов можно назвать картофель и коровье молоко.

Какое количество аминокислот нужно потреблять в день

В современном мире абсолютно во всех продуктах питания содержатся нужные для человека питательные вещества, поэтому не следует переживать: все 20 белковых аминокислот благополучно поступают с пищей, и этого количества хватает для человека, ведущего обычный образ жизни и хоть немного следящего за своим питанием.

Рацион спортсмена же необходимо насыщать белками, потому что без них просто невозможно построение мышечной массы. Физические упражнения ведут к колоссальному расходу запаса аминокислот, поэтому профессиональные бодибилдеры вынуждены принимать специальные добавки. При интенсивном построении мышечного рельефа количество белков может доходить до ста граммов белков в день, но такой рацион не подходит для ежедневного потребления. Любая добавка к пище подразумевает инструкцию с содержанием разных АМК в дозе, с которой перед применением препарата необходимо ознакомиться.

Нехватка аминокислот при вегетарианстве

То, что существуют такие аминокислоты, которые содержатся исключительно в продуктах животного происхождения, – миф. Более того, учёные выяснили, что белок растительного происхождения усваивается человеческим организмом лучше, чем животного. Однако при выборе вегетарианства как стиля жизни очень важно следить за рационом. Основная проблема такова, что в ста граммах мяса и в таком же количестве бобов содержится разное количество АМК в процентном соотношении. На первых порах необходимо вести учёт содержания аминокислот в потребляемой пище, затем уже это должно дойти до автоматизма.

Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

Последствия наличия избытка или недостатка аминокислот в организме

Многие аминокислоты, как уже отмечалось ранее регулируют метаболизм. Другими словами, любая аминокислота позволяет организму получить достаточное количество энергии, которая позволяет реализовать химические реакции, лежащие в основе дыхания, когнитивной деятельности, регуляции психоэмоционального состояния.

То, что существуют такие аминокислоты, которые содержатся исключительно в продуктах животного происхождения, – миф. Ученые выяснили, что белок растительного происхождения усваивается в организме человека гораздо лучше животного. Но, если люди выбирают для себя веганский тип питания, то им необходимо следить за своим рационом.

Основная проблема такова, что в ста граммах мяса и в таком же количестве бобов содержится разное количество АМК в процентном соотношении. На первых порах необходимо вести учёт содержания аминокислот в потребляемой пище, затем уже это должно дойти до автоматизма. Нельзя увлекаться голоданием или какой – либо конкретной группой продуктов, поскольку это не даст возможности соблюдать все вышеописанные нормы баланса веществ.

При нехватке аминокислот в организме возможны следующие симптомы:

  • плохое самочувствие;
  • отсутствие потребности в еде;
  • повышенная утомляемость;
  • нарушения гомеостаза.

Если в организме нахватает даже какой-либо одной аминокислоты, то это может вызвать колоссальное количество неприятных эффектов, ухудшающих самочувствие. Перенасыщение аминокислотами также опасно. Оно может повлечь за собой нарушения, симптомы которых похожи на пищевые отравления.

Каждый человек, так или иначе, задумывает о том, какое количество аминокислот ему необходимо употребить в сутки. Все 20 аминокислот благополучно поступают с пищей в организм человека. Их количества хватает для людей ведущих нормальный здоровый образ жизни. Но в рационе спортсмена белок должен иметь ведущие позиции, так как без его достаточного уровня нельзя достичь высокой степени развития мышечной массы.

Таким образом, необходимо соблюдать меру при построении собственного рациона и своевременно корректировать свои пищевые привычки.

Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Правые и левые аминокислоты

В зависимости от прикрепления аминогруппы по отношению к карбоксильному хвосту в углеродной цепочке, аминокислоты могут быть «правыми» или «левыми», иначе говоря, их относят к D- или L- изомерам. Такие формы называют оптически активными, они не отличаются по химическому составу, но в пространстве относятся друг другу, как левая и правая рука.

В белковые молекулах присутствуют только L (левые) -изомеры аминокислот, правые (D) -изомеры могут обладать особыми свойствами и выступать как медиаторы, т.е. сигнальные молекулы, но чаще они образуют балласт. В обычных продуктах питания D-аминокислот практически нет. Они образуются при химическом синтезе и могут встречаться в искусственных протеинах, используемых в спортивном питании или в качестве биологически-активных добавок к пище. D-аминокислоты с трудом расщепляются ферментами, ибо они не физиологичны. В печени и почках содержится особый фермент — оксидаза D-аминокислот, предполагают, что она превращает нефизиологичные правые аминокислоты в физиологичные левые. Количество ее невелико, т.к. обычно в пище содержится очень мало D-аминокислот.

При химическом синтезе образуется равное количество D- и L- изомеров, но в синтезе белка участвуют аминокислоты только L – ряда. Это следует учитывать лицам, принимающим препараты аминокислот: L-аминокислоты будут существенно дороже из-за необходимости их выделения из смеси, но эффект от их применения будет существенно выше

Источники

  • https://FB.ru/article/321808/aminokislot-formulyi-tablitsa-nazvaniya
  • https://zygar.ru/zdorovye/%D0%BF%D0%BE%D0%B4%D1%80%D0%BE%D0%B1%D0%BD%D0%B0%D1%8F-%D0%BA%D0%BB%D0%B0%D1%81%D1%81%D0%B8%D1%84%D0%B8%D0%BA%D0%B0%D1%86%D0%B8%D1%8F-%D0%B0%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%BB%D0%BE%D1%82.html
  • http://himege.ru/aminokisloty-nomenklatura-poluchenie-ximicheskie-svojstva/
  • https://zaryad-zhizni.ru/stroenie-osnovnyih-aminokislot/
  • https://obrazovaka.ru/himiya/aminokisloty-obschaya-formula-10-klass.html
  • https://www.syl.ru/article/334934/aminokislot-nazvaniya-formulyi-znachenie-alanin-valin-serin-lizin-prolin-tirozin
  • https://body-bar.ru/food/nutrients/list-of-amino-acids-and-their-brief-characteristics/
  • https://spravochnick.ru/biologiya/20_aminokislot_s_formulami/
  • https://spravochnick.ru/biologiya/izomeriya_aminokislot/
  • https://studfile.net/preview/2769248/page:9/

Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: