Механизм действия ферментов: в основе взаимодействия субстрата и фермента лежат две модели

Что такое катализатор?

Если у вас много работы, которую нужно выполнить, выполнение ее в одиночку займет значительное время. Однако, если кто-то помогает вам выполнить работу, это ускоряет процесс, и работа выполняется быстрее. Катализатор делает то же самое, что и дополнительный человек; это заставляет процесс или химическую реакцию начинаться или заканчиваться быстрее. Фермент, который также является катализатором, облегчает работу человеческого организма, ускоряя мелкие процессы в организме.

Например, обычная реакция разрыва пептидной связи может занять около 400 лет при комнатной температуре, поэтому нам явно нужно что-то, чтобы ускорить процесс. Ферменты так резко ускоряют реакцию, что они могут быть и нашими биологическими супергероями.

Этот пример должен дать вам некоторое представление о том, в какой степени ферменты необходимы для телесных процессов и устойчивости.

Как работают ферменты?

Во время использования пружина растягивается и меняет свою форму, но после завершения работы она возвращается к своей первоначальной форме. Ферменты работают аналогичным образом. Во время химической реакции фермент может изменить свой состав или форму, чтобы ускорить реакцию, и после выполнения задачи он возвращается в исходное состояние, не оставляя постоянных изменений в ферменте.

Ингибирование

В примере, когда вы работаете с кем-то еще, когда вы думаете, что работа сделана, вы можете попросить другого человека прекратить работу, но нельзя попросить ферменту прекратить работу. К счастью, существуют материалы, называемые ингибиторами, которые заставляют ферменты перестать работать. Этот процесс остановки называется торможением.

Два типа торможения:

  • обратимый
  • необратимый

Подумайте об этом таким образом… представьте, что вы пытаетесь зажечь огонь с помощью поленьев. Если будет сильный ветер, он потушит огонь, но если сила ветра уменьшится, вы сможете зажечь костер. С другой стороны, если вы плеснете воду на свой огонь, вы не только потушите костер, но и намочите поленья, а это означает, что вы не сможете снова зажечь огонь с помощью тех же самых материалов.

Это тот же принцип в обратимом торможении. В присутствии ингибитора фермент не может производить продукт, но в отсутствие ингибитора фермент мог бы производить продукт!

При необратимом ингибировании, когда ингибитор останавливает фермент на мгновение, даже в отсутствие ингибитора фермент не сможет продуцировать продукт.

Фермент по своей природе имеет разные положение – активный и неактивный.

Представьте себе две дороги, одна из которых шире и часто используется, а другая – гораздо более узкая, которая используется очень редко. Оба доставят вас в одно и то же место, но это разные дороги. Это касается активных и неактивных положении соответственно. Более широкая дорога – это активный положение, который в основном используется для связывания и реакций. Другой более узкой дорогой является неактивное положение, который в основном используется ингибиторами для связывания при слишком большом движение.

Три типа обратимого торможения

Представьте, что вы хотите сделать какую-то работу; когда ваше тело и ваше намерение объединяются, происходит работа, которая приводит к завершению конечного продукта работы. Фермент здесь – это вы, намерение – это субстрат (химическое вещество, с которым реагирует фермент), вы и ваше намерение ведут к работе, а работа – это эквивалент комплекса, образованного реакцией фермента и субстрата (называемого ферментным субстратным комплексом). Конечный продукт – выполняемая работа – является эквивалентом конечного продукта реакции.

Конкурентное торможение

Представьте, что вы должны работать, но чувствуете себя ленивым, что конкурирует с вашим намерением работать. Это может сделать вас ленивым до такой степени, что вы не будете двигаться, и лень будет бороться с вашим намерением выполнять работу, но если бы вы могли избежать лени, вы бы сделали эту работу. Это называется конкурентным торможением. Ингибитор реагирует со свободным ферментом на первой стадии, и затем фермент должен конкурировать за связывание либо с субстратом, либо с ингибитором.

Неконкурентное торможение

Представьте себе сценарий, в котором вы находитесь с намерением работать, но из-за того, что батарея вашего компьютера умирает, ваша работа не была сохранена. Это называется неконкурентным торможением, при котором ингибитор связывается только с комплексом ферментных субстратов и, таким образом, затрагивается только работа.

При отсутствии лени, медленного интернета или разряженной батареи, вы можете завершить работу гладко. Точно так же, в отсутствие ингибитора, фермент работал бы отлично, и реакция шла бы к завершению.

Структурно-функциональная организация ферментов

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

  • якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,
  • каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

Схема строения ферментов

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора. Например, в реакции превращения пировиноградной кислоты (пируват) в молочную кислоту (лактат) сначала к апоферменту лактатдегидрогеназы присоединяется НАД, формируется активный центр, и только потом входит пируват.

Схема формирования сложного фермента

Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы, называемой активатором или ингибитором (или эффектором, модулятором, регулятором), вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Строение аллостерического фермента

В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество.

Изоферменты лактатдегидрогеназы

Cуществует пять изоферментов лактатдегидрогеназы (роль ЛДГ) – фермента, участвующего в обмене глюкозы. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart – сердце) и М (англ. muscle – мышца). Лактатдегидрогеназы типов 1 (Н4) и 2 (H3M1) присутствуют в тканях с аэробным обменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват. Изоферменты ЛДГ-4 (H1M3) и ЛДГ-5 (М4) находятся в тканях, склонных к анаэробному обмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат. В тканях с промежуточным типом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы) преобладает ЛДГ-3 (H2M2). Определение активности разных изоферментов ЛДГ в сыворотке крови имеет клинико-диагностическое значение.

Еще одним примером изоферментов является группа гексокиназ, которые присоединяют фосфатную группу к моносахаридам гексозам и вовлекают их в реакции клеточного метаболизма. Из четырех изоферментов выделяется гексокиназа IV (глюкокиназа), которая отличается от остальных изоферментов высокой специфичностью к глюкозе, низким сродством к ней и нечувствительностью к ингибированию продуктом реакции.

Ферменты. Определение

Термин “фермент” происходит от латинского fermentum – закваска. Также они могут называться энзимами от греческого en zyme – “в дрожжах”.

Ферменты – биологически активные вещества, поэтому любая реакция, протекающая в клетке, не обходится без их участия. Эти вещества выполняют роль катализаторов. Соответственно, любой фермент обладает двумя основными свойствами:

1) Энзим ускоряет биохимическую реакцию, но при этом не расходуется.

2) Величина константы равновесия не меняется, а лишь ускоряется достижение этого значения.

Ферменты ускоряют биохимические реакции в тысячу, а в некоторых случаях в миллион раз. Это значит, что при отсутствии ферментативного аппарата все внутриклеточные процессы практически остановятся, а сама клетка погибнет. Поэтому роль ферментов как биологически активных веществ велика.

Разнообразие энзимов позволяет разносторонне регулировать метаболизм клетки. В любом каскаде реакций принимает участие множество ферментов различных классов. Биологические катализаторы обладают большой избирательностью благодаря определенной конформации молекулы. Т. к. энзимы в большинстве случаев имеют белковую природу, они находятся в третичной или четвертичной структуре. Объясняется это опять же специфичностью молекулы.

Функции энзимов в клетке

Главная задача фермента – ускорение соответствующей реакции. Любой каскад процессов, начиная с разложения пероксида водорода и заканчивая гликолизом, требует присутствия биологического катализатора.

Правильная работа ферментов достигается высокой специфичностью к определенному субстрату. Это значит, что катализатор может ускорять только определенную реакцию и никакую больше, даже очень похожую. По степени специфичности выделяют следующие группы энзимов:

1) Ферменты с абсолютной специфичностью, когда катализируется только одна-единственная реакция. Например, коллагеназа расщепляет коллаген, а мальтаза расщепляет мальтозу.

2) Ферменты с относительной специфичностью. Сюда входят такие вещества, которые могут катализировать определенный класс реакций, к примеру, гидролитическое расщепление.

Работа биокатализатора начинается с момента присоединения его активного центра к субстрату. При этом говорят о комплементарном взаимодействии наподобие замка и ключа. Здесь имеется в виду полное совпадение формы активного центра с субстратом, что дает возможность ускорять реакцию.

Следующий этап заключается в протекании самой реакции. Ее скорость возрастает благодаря действию ферментативного комплекса. В конечном итоге мы получаем энзим, который связан с продуктами реакции.

Заключительный этап – отсоединение продуктов реакции от фермента, после чего активный центр вновь становится свободным для очередной работы.

Схематично работу фермента на каждом этапе можно записать так:

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P , где S – это субстрат, E – фермент, а P – продукт.

Классификация ферментов

В организме человека можно найти огромное количество ферментов. Все знания об их функциях и работе были систематизированы, и в итоге появилась единая классификация, благодаря которой можно легко определить, для чего предназначен тот или иной катализатор.

  1. Оксидоредуктазы.

Ферменты этого класса катализируют окислительно-восстановительные реакции. Всего выделяют 17 подгрупп. Оксидоредуктазы обычно имеют небелковую часть, представленную витамином или гемом.

Среди оксидоредуктаз часто встречаются следующие подгруппы:

а) Дегидрогеназы. Биохимия ферментов-дегидрогеназ заключается в отщеплении атомов водорода и переносе их на другой субстрат. Эта подгруппа чаще всего встречается в реакциях дыхания, фотосинтеза. В составе дегидрогеназ обязательно присутствует кофермент в виде НАД/НАДФ или флавопротеидов ФАД/ФМН. Нередко встречаются ионы металлов. Примерами могут служить такие энзимы, как цитохромредуктазы, пируватдегидрогеназа, изоцитратдегидрогеназа, а также многие ферменты печени (лактатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа и т. д.).

б) Оксидазы. Ряд ферментов катализирует присоединение кислорода к водороду, в результате чего продуктами реакции могут быть вода или пероксид водорода (H20, H202). Примеры ферментов: цитохромоксидаза, тирозиназа.

в) Пероксидазы и каталазы – энзимы, катализирующие распад H2O2 на кислород и воду.

г) Оксигеназы. Эти биокатализаторы ускоряют присоединение кислорода к субстрату. Дофамингидроксилаза – один из примеров таких энзимов.

2. Трансферазы.

Задача ферментов этой группы состоит в переносе радикалов от вещества-донора к веществу-реципиенту.

а) Метилтрансферазы. ДНК-метилтрансферазы – основные ферменты, контролирующие процесс репликации ДНК. Метилирование нуклеотидов играет большую роль в регуляции работы нуклеиновой кислоты.

б) Ацилтрансферазы. Энзимы этой подгруппы транспортируют ацильную группу с одной молекулы на другую. Примеры ацилтрансфераз: лецитинхолестеринацилтрансфераза (переносит функциональную группу с жирной кислоты на холестерин), лизофосфатидилхолинацилтрансфераза (ацильная группа переносится на лизофосфатидилхолин).

в) Аминотрансферазы – ферменты, которые участвуют в превращении аминокислот. Примеры ферментов: аланинаминотрансфераза, которая катализирует синтез аланина из пирувата и глутамата путем переноса аминогруппы.

г) Фосфотрансферазы. Ферменты этой подгруппы катализируют присоединение фосфатной группы. Другое название фосфотрансфераз, киназы, встречается намного чаще. Примерами могут служить такие энзимы, как гексокиназы и аспартаткиназы, которые присоединяют фосфорные остатки к гексозам (чаще всего к глюкозе) и к аспарагиновой кислоте соответственно.

3. Гидролазы – класс энзимов, которые катализируют расщепление связей в молекуле с последующим присоединением воды. Вещества, которые относятся к этой группе, – основные ферменты пищеварения.

а) Эстеразы – разрывают эфирные связи. Пример – липазы, которые расщепляют жиры.

б) Гликозидазы. Биохимия ферментов этого ряда заключается в разрушении гликозидных связей полимеров (полисахаридов и олигосахаридов). Примеры: амилаза, сахараза, мальтаза.

в) Пептидазы – энзимы, катализирующие разрушение белков до аминокислот. К пептидазам относятся такие ферменты, как пепсины, трипсин, химотрипсин, карбоиксипептидаза.

г) Амидазы – расщепляют амидные связи. Примеры: аргиназа, уреаза, глутаминаза и т. д. Многие ферменты-амидазы встречаются в орнитиновом цикле.

4. Лиазы – ферменты, по функции схожие с гидролазами, однако при расщеплении связей в молекулах не затрачивается вода. Энзимы этого класса всегда имеют в составе небелковую часть, например, в виде витаминов В1 или В6.

а) Декарбоксилазы. Эти ферменты действуют на С-С связь. Примерами могут служить глутаматдекарбоксилаза или пируватдекарбоксилаза.

б) Гидратазы и дегидратазы – ферменты, которые катализируют реакцию расщепления связей С-О.

в) Амидин-лиазы – разрушают С-N связи. Пример: аргининсукцинатлиаза.

г) Р-О лиазы. Такие ферменты, как правило, отщепляют фосфатную группу от вещества-субстрата. Пример: аденилатциклаза.

Биохимия ферментов основана на их строении

Способности каждого энзима определяются индивидуальным, только ему свойственным строением. Любой фермент – это, прежде всего, белок, и его структура и степень сворачивания играют решающую роль в определении его функции.

Для каждого биокатализатора характерно наличие активного центра, который, в свою очередь, делится на несколько самостоятельных функциональных областей:

1) Каталитический центр – это специальная область белка, по которой происходит присоединение фермента к субстрату. В зависимости от конформации белковой молекулы каталитический центр может принимать разнообразную форму, которая должна соответствовать субстрату так же, как замок ключу. Такая сложная структура объясняет то, что ферментативный белок находится в третичном или четвертичном состоянии.

2) Адсорбционный центр – выполняет роль «держателя». Здесь в первую очередь происходит связь между молекулой фермента и молекулой-субстратом. Однако связи, которые образует адсорбционный центр, очень слабые, а значит, каталитическая реакция на этом этапе обратима.

3) Аллостерические центры могут располагаться как в активном центре, так и по всей поверхности фермента в целом. Их функция – регулирование работы энзима. Регулирование происходит с помощью молекул-ингибиторов и молекул-активаторов.

Активаторные белки, связываясь с молекулой фермента, ускоряют его работу. Ингибиторы же, напротив, затормаживают каталитическую активность, причем это может происходить двумя способами: либо молекула связывается с аллостерическим центром в области активного центра фермента (конкурентное ингибирование), либо она присоединяется к другой области белка (неконкурентное ингибирование). Конкурентное ингибирование считается более действенным. Ведь при этом закрывается место для связывания субстрата с ферментом, причем этот процесс возможен только в случае практически полного совпадения формы молекулы ингибитора и активного центра.

Энзим зачастую состоит не только из аминокислот, но и из других органических и неорганических веществ. Соответственно, выделяют апофермент – белковую часть, кофермент – органическую часть, и кофактор – неорганическую часть. Кофермент может быть представлен улгеводами, жирами, нуклеиновыми кислотами, витаминами. В свою очередь, кофактор – это чаще всего вспомогательные ионы металлов. Активность ферментов определяется его строением: дополнительные вещества, входящие в состав, меняют каталитические свойства. Разнообразные виды ферментов – это результат комбинирования всех перечисленных факторов образования комплекса.

Регуляция работы ферментов

Энзимы как биологически активные вещества не всегда необходимы организму. Биохимия ферментов такова, что они могут в случае чрезмерного катализа навредить живой клетке. Для предотвращения пагубного влияния энзимов на организм необходимо каким-то образом регулировать их работу.

Т. к. ферменты имеют белковую природу, они легко разрушаются при высоких температурах. Процесс денатурации обратим, однако он может существенно повлиять на работу веществ.

pH также играет большую роль в регуляции. Наибольшая активность ферментов, как правило, наблюдается при нейтральных значениях pH (7,0-7,2). Также есть энзимы, которые работают только в кислой среде или только в щелочной. Так, в клеточных лизосомах поддерживается низкий pH, при котором активность гидролитических ферментов максимальна. В случае их случайного попадания в цитоплазму, где среда уже ближе к нейтральной, их активность снизится. Такая защита от «самопоедания» основана на особенностях работы гидролаз.

Стоит упомянуть о значении кофермента и кофактора в составе ферментов. Наличие витаминов или ионов металла существенно влияет на функционирование некоторых специфических энзимов.

Процесс синтеза ферментов

Функции ферментов определяются еще на генетическом уровне. Т. к. молекула по большому счету – белок, то и ее синтез в точности повторяет процессы транскрипции и трансляции.

Синтез ферментов происходит по следующей схеме. Вначале с ДНК считывается информация о нужном энзиме, в результате чего образуется мРНК. Матричная РНК кодирует все аминокислоты, которые входят в состав энзима. Регуляция ферментов может происходить и на уровне ДНК: если продукта катализируемой реакции достаточно, транскрипция гена прекращается и наоборот, если возникла потребность в продукте, активизируется процесс транскрипции.

После того как мРНК вышла в цитоплазму клетки, начинается следующий этап – трансляция. На рибосомах эндоплазматической сети синтезируется первичная цепочка, состоящая из аминокислот, соединенных пептидными связями. Однако молекула белка в первичной структуре еще не может выполнять свои ферментативные функции.

Активность ферментов зависит от структуры белка. На той же ЭПС происходит скручивание протеина, в результате чего образуются сначала вторичная, а потом третичная структуры. Синтез некоторых ферментов останавливается уже на этом этапе, однако для активизации каталитической активности зачастую необходимо присоединение кофермента и кофактора.

В определенных областях эндоплазматической сети происходит присоединение органических составляющих энзима: моносахаридов, нуклеиновых кислот, жиров, витаминов. Некоторые ферменты не могут работать без наличия кофермента.

Кофактор играет решающую роль в образовании четвертичной структуры белка. Некоторые функции ферментов доступны только при достижении белком доменной организации. Поэтому для них очень важно наличие четвертичной структуры, в которой соединяющим звеном между несколькими глобулами белка является ион металла.

Однокомпонентные (простые)

Однокомпонентные ферменты состоят только из белков. К простым принадлежат преимущественно ферменты, которые осуществляют реакции гидролиза (пепсин, трипсин, амилаза, папаин и т. п.).

Двухкомпонентные (сложные)

В отличие от простых, сложные ферменты содержат небелковую часть – низкомолекулярный компонент. Белковая часть называется апоферментом (носителем фермента), небелковая – коферментом (активной или простетичной группой). Небелковая часть ферментов может быть представлена или органическими веществами (например, производными витаминов, НАД, НАДФ, уридиновыми, цитидиловыми нуклеотидами, флавинами), или неорганическими (например, атомами металлов – железа, магния, кобальта, меди, цинка, молибдена и т. п.).

Не все необходимые коферменты могут синтезироваться организмами и потому должны поступать с пищей. Отсутствие витаминов в пище человека и животных служит причиной потери или снижения активности тех ферментов, в состав которых они входят. В отличие от белковой части органические и неорганические коферменты очень стойкие к неблагоприятным условиям (высокой или низкой температурам, излучению и т.п.) и могут отделяться от апофермента.

Характеризуются ферменты высокой специфичностью: могут превращать лишь соответствующие субстраты и катализировать лишь определенные реакции одного типа. Определяет ее белковый компонент, но не вся его молекула, а лишь ее небольшой участок – активный центр. Структура его отвечает химическому строению веществ, которые вступают в реакцию. Для ферментов характерно пространственное соответствие между субстратом и активным центром. Они подходят друг другу, как ключ замку. Активных центров может быть несколько в одной молекуле фермента. Активный центр, то есть место соединения с другими молекулами, есть не только у ферментов, а и у некоторых других белков (гем в активных центрах миоглобина и гемоглобина). Протекают ферментативные реакции в виде последовательных этапов – от нескольких до десятков.

Активность сложных ферментов проявляется лишь тогда, когда белковая часть соединяется с небелковой. Также их активность проявляется лишь при определенных условиях: температуры, давления, pH среды и т. п. Ферменты разных организмов наиболее активны при температуре, к которой приспособлены эти существа.

Фермент-субстратный комплекс

Связи субстрата с ферментом образуют фермент-субстратный комплекс.

При этом он изменяет не только собственную конформацию, а и конформацию субстрата. Ферментативные реакции могут тормозиться собственными продуктами реакции – при накоплении продуктов скорость реакции снижается. Если продуктов реакции мало, то фермент активируется.

Вещества, проникающие в область активного центра и блокирующие каталитические группы ферментов, называются ингибиторами (от лат. inhibere – сдерживать, останавливаться). Активность ферментов снижают ионы тяжелых металлов (свинец, ртуть и т.п.).

Ферменты уменьшают энергию активации, то есть уровень энергии, необходимый для придания реакционной способности молекулам.

Энергия активации

Энергия активации – это энергия, которая расходуется на разрыв определенной связи для химического взаимодействия двух соединений. Ферменты имеют определенное расположение в клетке и организме в целом. В клетке ферменты содержатся в определенных ее частях. Многие из них связаны с мембранами клеток или отдельных органелл: митохондрий, пластид и т. п.

Биосинтез ферментов организмы способны регулировать. Это позволяет поддерживать относительно постоянный их состав при значительных изменениях условий окружающей среды и частично видоизменять ферменты в ответ на такие изменения. Действие разных биологически активных веществ–гормонов, лекарственных препаратов, стимуляторов роста растений, ядов и т. п. – заключается в том, что они могут стимулировать или подавлять тот или иной ферментативный процесс.

Некоторые ферменты принимают участие в активном транспорте веществ через мембраны.

Для названий большинства ферментов характерен суффикс -аз-. Его прибавляют к названию субстрата, с которым взаимодействует фермент. Например, гидролазы – катализируют реакции расщепления сложных соединений на мономеры за счет присоединения молекулы воды в месте разрыва химической связи молекулах белков, полисахаридов, жиров; оксидредуктазы – ускоряют окислительно-восстановительные реакции (перенесение электронов или протонов); изомеразы – способствуют внутренней молекулярной перестройке (изомеризации), преобразованию изомеров и т. п.

Ферменты: общая характеристика, функции, виды и механизмы действия

Различные химические процессы – основа жизнедеятельности любого организма. Главная роль в них отведена ферментам. Ферменты или энзимы являются природными биокатализаторами. В организме человека они принимают активное участие в процессе переваривания пищи, функционировании центральной нервной системы и стимуляции роста новых клеток. По своей природе ферменты относятся к белкам, предназначенным для ускорения различных биохимических реакций в организме. Расщепление белков, жиров, углеводов и минералов – процессы, в которых энзимы выступают одними из основных действующих компонентов.

Существует довольно много разновидностей ферментов, каждая из которых предназначена для воздействия на то или иное вещество. Белковые молекулы уникальны и не способны заменять друг друга. Для их активности необходим определенный температурный диапазон. Для ферментов человека идеальной является нормальная температура тела. Кислород и солнечный свет разрушает ферменты.

Ферменты: белковая природа

Так же как и белки , ферменты принято делить на простые и сложные. Первые представляют собой соединения, состоящие из аминокислот, например, трипсина, пепсина или лизоцима. Сложные энзимы, как упоминалось выше, состоят из белковой части с аминокислотами (апофермента) и небелковой составляющей, получившей названием кофактора. Только сложные ферменты могут участвовать в биореакциях. Кроме того, подобно белкам ферменты бывают моно- и полимерами, то есть состоят из одной или нескольких субъединиц.

Общими свойствами ферментов как белковых структур являются:

  • эффективность действия, подразумевающая значительное ускорение химических реакций в организме;
  • избирательность к субстрату и типу выполняемой реакции;
  • чувствительность к показателям температуры, кислотно-щелочного баланса и другим неспецифическим физико-химическим факторам среды, в которой действуют ферменты;
  • чувствительность к действию химических реагентов и др.

Состав ферментов

Состав ферментов объединяет в себе отдельные области, отвечающие за выполнение конкретных функций. Так, в составе ферментов, как правило, выделяют активный и аллостерический центры. Последний, к слову, есть далеко не у всех белковых молекул. Активный центр представляет собой сочетание остатков аминокислот, отвечает за контакт с субстратом и выполнение катализа. Активный центр в свою очередь делится на две части: якорную и каталитическую. Энзимы, состоящие их нескольких мономеров, могут содержать более одного активного центра.

Аллостерический центр отвечает за активность ферментов. Свое название такая часть ферментов получила из-за того что его пространственная конфигурация не имеет ничего общего с молекулой субстрата. Изменение скорости реакции, происходящей с участием фермента, обуславливается связыванием различных молекул именно с аллостерическим центром. Энзимы, содержащие в своем составе аллостерические центры, являются полимерными белками.

Активирование ферментов в организме

В отличие от ингибирования, активация ферментов подразумевает увеличение их действия в происходящих реакциях. Вещества, позволяющие получить необходимый результат, называются активаторами. Такие вещества могут иметь органическую и неорганическую природу. Например, органическими активаторами могут выступать желчные кислоты, глутатион, энтерокиназа, витамин С, разные тканевые ферменты и др. В качестве неорганических активаторов могут использоваться пепсиноген и ионы различных металлов, чаще всего двухвалентных.

Пищеварительные ферменты

Процесс переработки пищи в организме человека происходит с участием различных пищеварительных ферментов. В процессе переваривания пищи все вещества расщепляются до небольших молекул, ведь исключительно низкомолекулярные соединения способны проникать сквозь стенку кишечника и всасываться в кровоток. Особая роль в данном процессе отводится ферментам, расщепляющим белки до аминокислот, жиров до глицерина и жирных кислот, а крахмала до сахаров. Расщепление белков обеспечивается действием фермента пепсина, содержащегося в основном органе пищеварительной системы – желудке. Часть пищеварительных ферментов вырабатывается в кишечник поджелудочной железой. В частности к ним относится:

  • трипсин и химотрипсин, основным предназначением которых выступает гидролиз белков;
  • амилаза – ферменты, расщепляющие жиры;
  • липаза – пищеварительные ферменты, расщепляющие крахмал.

Такие пищеварительные энзимы, как трипсин, пепсин, химотрипсин вырабатываются в форме проферментов, и только после их попадания в желудок и кишечник они становятся активными. Подобная особенность защищает ткани желудка и поджелудочной железы от агрессивного их воздействия. Кроме того, внутренняя оболочка этих органов дополнительно покрыта слоем слизи, что обеспечивает еще большую их безопасность.

Часть пищеварительных ферментов вырабатывается также в тонком кишечнике. За переработку целлюлозы, поступающей в организм вместе с растительной пищей, отвечает фермент с созвучным названием целлюлаза. Другими словами, практически в каждом отделе желудочно-кишечного тракта вырабатываются пищеварительные ферменты, начиная со слюнных желез и заканчивая толстой кишкой. Каждый вид энзимов выполняет свои функции, в совокупности обеспечивая качественное переваривание пищи и полноценное всасывание всех полезных веществ в организме.

Ферменты поджелудочной железы

Поджелудочная железа является органом смешанной секреции, то есть выполняет и эндо- и экзогенные функции. Поджелудочная железа, как упоминалось выше, вырабатывает ряд ферментов, которые активируются под воздействием желчи, поступающей вместе с энзимами в органы пищеварения. Ферменты поджелудочной железы отвечают за расщепление жиров, белков и углеводов на простые молекулы, способные проникать сквозь клеточную мембрану в кровоток. Таким образом, благодаря ферментам поджелудочной железы происходит полное усвоение полезных веществ, поступающих в организм вместе с пищей. Рассмотрим подробнее действие энзимов, синтезируемых клетками данного органа ЖКТ:

  • амилаза вместе с такими энзимами тонкого кишечника, как мальтаза, инвертаза и лактаза обеспечивают процесс расщепления сложных углеводов;
  • протеазы, иначе именуемые протеолитическими ферментами в организме человека, представлены трипсином, карбоксипептидазой и эластазой и отвечают за расщепление белков;
  • нуклеазы – ферменты поджелудочной железы, представленные дезоксирибонуклеазой и рибонуклеазой, воздействующими на аминокислоты РНК, ДНК;
  • липаза – фермент поджелудочной железы, отвечающий за преобразование жиров в жирные кислоты.

Также поджелудочной железой синтезируется фосфолипаза, эстераза и щелочная фасфтаза.

Наиболее опасными в активном виде являются протеолитические ферменты, вырабатываемые органом. Если процесс их выработки и выделения в другие органы пищеварительной системы нарушается, энзимы активируются непосредственно в поджелудочной железе, что приводит к развитию острого панкреатита и сопутствующих тому осложнений. Ингибиторами протеолитических энзимов, позволяющими затормозить их действие, являются панкреатический полипептид и глюкагон, соматостатин, пептид YY, энкефалин и панкреастатин. Перечисленные ингибиторы способны затормозить выработку панкреатических энзимов путем воздействия на активные элементы пищеварительной системы.

Источники

  • https://new-science.ru/pochemu-fermenty-vazhny-i-kak-oni-rabotajut/
  • https://biokhimija.ru/fermenty/stroenie-fermentov.html
  • https://FB.ru/article/243753/biohimiya-fermentov-stroenie-svoystva-i-funktsii
  • https://xn—-9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/fermenty-ferment-substratnyj-kompleks-i-energiya-aktivatsii/
  • https://yandex.ru/health/turbo/articles?id=4522

Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: