Классификация аминокислот

Что такое аминокислоты

Разгадка их строения находится в названии. Слово «амино» говорит о наличии аминогруппы – NH2, а «кислоты» — о присутствии в составе кислотной карбоксильной группы – СООН. По-другому, данная группа соединений состоит из карбоновой кислоты, один из атомов водорода которой замещен на аминогруппу.

Формула не так проста: между аминогруппой и карбоксильной группой находится углеродный скелет аминокислоты, который отличается функциональными группами. Поэтому строение аминокислот различно, как и их формулы. Наличие кислотных и основных свойств делает их амфотерными (нейтральными) соединениями. Кислые аминокислоты – не совсем верное выражение, да и вкус у них сладковатый.

Это кристаллические вещества, которые плавятся при высоких температурах (+250°С) и хорошо растворяются в воде, но сохраняют состав в большинстве органических растворителей. Большинство веществ этой группы обладают сладким вкусом.

Они способны образовывать соли, эфиры, но основное химическое свойство аминокислот – это возможность создавать белковые макромолекулы. Соединяясь между собой аминокислоты обрадуют петпиды (кусочки белкового скелета). Две кислоты образуют дипептид:

Три собираются в трипептид, четыре формируют тетрапептид и так постепенно идет сборка белковой макромолекулы. Ответ, зачем нужны аминокислоты, кроется в создании огромного разнообразия белков. Они являются мономерами, из которых строится крупная полимерная нить белка со своей формулой и свойствами.

Представим себе аминокислоту (АМК) в виде бусины. Разные бусины нанизываем на длинную нить. Это первичное строение белка. Затем эту нить сворачиваем в виде зигзага, чтобы некоторые бусинки соприкасались между собой. Так получается вторичная структура. Затем эту нить еще несколько раз скручиваем, чтобы образовался клубок, и выходим на третичную структуру. Несколько бусин-клубков, соединенных вместе, образуют четвертичную структуру. Каждый белок устроен непросто, но благодаря строению и свойствам аминокислот создаются особые конфигурации разных белковых макромолекул со своим строением и уникальной формулой.

Ученые насчитали 200 различных аминокислот, которые встречаются в клетках и тканях разных организмов. Они обнаружены в свободном и связанном виде. Некоторые из них единичны и уникальны: они найдены в отдельных организмах.

Незаменимые и заменимые аминокислоты

Из большого разнообразия только 20 аминокислот обладают свойством образовывать белки. АМК делятся на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, обладающие разными формулами и химическими свойствами. Наиболее важны альфа аминокислоты, из которых строится большинство белков.

Существует классификация аминокислот, которая делит эту группу на гидрофильные (обладающие свойством взаимодействия с водой) и гидрофобные аминокислоты (пытаются избежать контакта с водой). Но есть и классификация, которая строится на поступлении их в организм: виды аминокислот делятся на заменимые и незаменимые.

Незаменимые

К незаменимым АМК относятся соединения, которые организм не способен синтезировать в необходимом количестве. Это следующий комплекс аминокислот:

  • лейцин;
  • валин;
  • лизин;
  • метионин
  • треонин;
  • триптофан;
  • фенилаланин;
  • гистидин.

Каждая из них имеет свою формулу, свойства и выполняет определенную роль в ходе обменных процессов. Есть группа и условно-незаменимых аминокислот, которые организм синтезирует в недостаточных для него количествах. Это тирозин и цистеин.

Заменимые

Эту группу АМК организм синтезирует самостоятельно. Лучшие аминокислоты вырабатываются внутри организма, их не нужно постоянно поставлять извне. К ним относятся:

  • аргинин;
  • аланин;
  • аспаргин;
  • глутамин;
  • глицин;
  • карнитин;
  • орнитин;
  • пролин;
  • серин;
  • таурин.

Каждый из них играет важную роль в организме. Обладает строением (формулой), которое определяет его свойства. А в целом они участвуют в белково-углеводном обмене, в синтезе нужных организму веществ. Из аминокислот стоятся гормоны, витамины, алкалоиды, пигменты и другие соединения.

По строению бокового радикала

Выделяют

  • алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
  • ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),
  • серусодержащие (цистеин, метионин),
  • содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
  • содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
  • дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).
Обычно названия аминокислот сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты и полярные.

К неполярным относят аминокислоты, имеющие алифатические углеводородные цепи (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин) и ароматические кольца (фенилаланин, триптофан).

К полярным незаряженным относятся аминокислоты, имеющие гидроксильные группы (серин, треонин, тирозин), амидные группы (аспарагин, глутамин), тиольную группу (цистеин) и глицин. Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу, отрицательно заряжены и, соответственно, полярны. К аминокислотам с полярными положительно заряженными радикалами относятся лизин, аргинин, гистидин.

Особенности строения природных аминокислот

Строение аминокислот тесно связано с их функциями. Сходные по химической структуре вещества делают сходную работу. Попробуем разобраться, чтобы потом не путаться в аннотациях к препаратам.

Все аминокислоты слеплены по одному лекалу.

Голова – аминный остаток, содержащий азот N.

Углеродный скелет, состоящий из цепочки атомов углерода (в простейшем случае – один углерод, к которому «спереди» прицеплен аминный остаток, а сзади – карбоновый хвост)

Хвост – остаток карбоновой кислоты – СООН

Сбоку к углеродному скелету может быть присоединена еще какая-нибудь химическая группировка, которая придает данному веществу особые свойства.

Углеродная цепочка вместе с кислотным хвостом, присоединенная к аминной голове, называется мудреным словом «алифатический радикал».

Номенклатура аминокислот

Углеродная цепочка (скелет) может состоять как из 1 атома углерода, так и из нескольких. В последнем случае имеет значение, к какому атому углерода, начиная счет от карбоксильной группы, присоединится аминная голова. Это может быть как 1-ый атом углерода, так и 2-ой, 3-ий и далее. Химики договорились обозначать атомы углерода не цифрами, а буквами греческого алфавита: α – 1-ый атом углерода, начиная с карбоксильного хвоста, β— 2-ой, γ — 3-й, и т.д.

Если аминогруппа присоединяется к углероду в α-положении, такую аминокислоту называют α-аминокислотой, соответственно, если аминогруппа присоединена в β-положении — то это β-аминокислота, если в γ — то γ -аминокислота.

Все 20 природных протеиногенных аминокислот относятся к группе α -аминокислот.

Из β — аминокислот наиболее известен β-аланин, а из γ-аминокислот наиболее известна γ-аминомасляная кислота (ГАМК). Их структурные формулы приведены ниже.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Белки и аминокислоты

Белки и аминокислоты. Чайное растение, как и любой живой организм, содержит значительное количество белков и необходимых для их синтеза аминокислот. Белки играют центральную роль в жизнедеятельности клеток прежде всего потому, что подавляющее большинство биохимических реакций являются ферментативными,…

Флуоресценция ароматических аминокислот

Фенилаланин и тирозин относятся к производным бензола и фенола, тогда как триптофан относится к гетероциклическим соединениям – производным индола, что обусловливает различия их спектральных характеристик. Отличительной особенностью ароматических аминокислот является наличие у них системы делокализованных…

Классификация аминокислот по полярности радикалов

1. Неполярные аминокислоты (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин). Эти аминокислоты гидрофобны. Имеют незаряженный радикал. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот обеспечивают гидрофобное взаимодействие.

2. Полярные, гидрофильные, незаряженные аминокислоты (глицин, треонин, цистеин, тирозин, серин, аспарагин, глутамин). Содержат такие полярные функциональные группы как гидроксильная, сульфгидрильная и амидогруппа. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот образуют водородные связи. Связанные дисульфидной связью два остатка цистеина называют цистином.

3. Кислые аминокислоты (отрицательно заряженные аминокислоты) имеют отрицательный заряд (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) при рН 7,0

4. Основные аминокислоты (положительно заряженные аминокислоты) имеют положительный заряд при рН 7,0.

Радикалы аминокислот 3 и 4 групп участвуют в образовании ионных связей.

Аминокислоты классифицируются на заменимые и незаменимые (эссенциальные).

1. Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они необходимы для обеспечения и поддержания роста: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин (шесть аминокислот 1-й группы, одна – второй и три – четвертой).

2. Заменимые аминокислоты. Организм может синтезировать около 10 аминокислот для обеспечения биологических потребностей, поэтому поступление их с пищей не обязательно (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин).

Аминокислоты, связанные пептидной связью, образуют полипептидную цепь и каждая аминокислота в ней называется аминокислотный остаток. В полипептиде выделяют N-конец (терминальная альфа-аминогруппа) и С-конец (терминальная альфа-карбоксильная группа). Большинство природных полипептидных цепей, содержащих от 50 до 2000 аминокислотных остатков, называют белками (протеинами). Полипептидные цепи меньшей длины называют олигопептидами или просто пептидами. В некоторых белках полипептидные цепи связываются поперечными дисульфидными связями, образованными окислением двух остатков цистеина. Внеклеточные белки часто содержат дисульфидные связи, а внутриклеточные белки часто утрачивают их. В некоторых белках образуются поперечные связи при взаимодействии радикалов других аминокислотных остатков (коллаген, фибрин).

Аминокислоты объединяют в несколько классов

Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу. Таким образом, в аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН),аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь (радикал R). Строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга. Именно радикал придает аминокислотам большое разнообразие строения и свойств.

Классификация аминокислот

Классификация аминокислот может проводиться в зависимости от какого-либо свойства или качества аминокислот. Выделяют следующие классы аминокислот:

1. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С 2 (α-углеродный атом) на α-аминокислоты, β-аминокислоты и др.

2. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры.

3. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие.

4. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные.

5. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH2-группы.

6. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные.

7. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот.

Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

По строению бокового радикала

· алифатические(аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),

· ароматические(фенилаланин, тирозин, триптофан),

· серусодержащие(цистеин, метионин),

· содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),

· содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминоваякислоты),

· дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярныеаминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные(незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные(большинство), кислые(аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные(лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимыеаминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимымотносят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Аминокислоты обладают изомерией

Изомерия аминокислот в зависимости от положения аминогруппы

В зависимости от положенияаминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты.

α- и β- формы аланина

Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты.

Изомерия по абсолютной конфигурации

По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в α-положении. Имеется только два возможных расположения химических групп вокруг него.

Две конформации тетраэдра

В белке любого организма содержится только один стереоизомер, для млекопитающих это L-аминокислоты.

L- и D-формы аланина

Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативнуюрацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму. Данное обстоятельство используется для определения возраста, например, костной ткани зуба (в криминалистике, археологии).

Состав заменимых и незаменимых аминокислот

Их функцией является участие в биосинтезе белка. Любой белок расщепляется на аминокислоты внутри пищеварительного тракта человека. В природе существует примерно 200 пептидов, но для построения биологических организмов необходимы только 20 из них. Все аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые. В ряде случаев можно выделить условно заменимые аминокислоты.

Заменимые аминокислоты – это группа аминокислот, которые потребляются с продуктами питания, но при этом также производятся внутри тела человека из других веществ. Среди них выделяют:

  • аланин – мономер большого числа белков, участвующей в глюкогенезе, превращаясь в глюкозу в печени. Регулирует метаболические процессы в теле человека;
  • аргинин – аминокислота, которая синтезируется в теле взрослого, но не образуется в организме ребенка. Участвует в системе синтеза гормона роста и других. Кроме данной аминокислоты в организме не существует соединений, способных переносить азот. Способствует увеличению мышечной массы, за счет снижения жировой;
  • аспарагин – пептид азотного обмена. В совокупности с ферментами дает возможность отщеплять аммониак и превращаться в аспарагиновую кислоту.;
  • аспаргиновая кислота — участвует в создании иммуноглобулинов и деактивации аммиака. Способствует восстановлению при дисбалансе в работе нервной системы и сердечного цикла
  • гистидин – используется для лечения болезней кишечника и профилактики СПИДа. Снижает негативное воздействие стрессовых факторов на организм;
  • глицин является веществом нейромедиатором. Имеет мягкое успокоительное действие;
  • глутамин входит в состав гемоглобина, стимулирует метаболизм в центральной нервной системе;
  • глютаминовая кислота – регулирует работу периферической нервной системы;
  • пролин входит в состав всех протеинов, особенно эластина и коллагена;
  • серин представляет собой аминокислоту, содержащуюся в нейронах головного мозга. Способствует образованию и высвобождению энергии. Образуется из глицина;
  • тирозин входит в состав тканей животных и растений. Иногда восстанавливается из фенилаланина;
  • цистеин является компонентом кератина. Входит в группу антиоксидантов, иногда воспроизводится из серина.

В перечне приведен неполный список функций аминокислот, который может быть дополнен.

Незаменимые аминокислоты — это группа аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме человека. Их можно получить только с пищей, употребляя различные продукты.

К ним относятся:

  • валин, повышающий координацию работы мышц, позволяющий обеспечить устойчивость организма к колебанию температур;
  • изолейцин или естественный анаболик, насыщающий мышц энергией;
  • лейцин – регулятор всех метаболических процессов. Строитель структуры белка. Все три вышеописанные аминокислоты входят в комплекс BCAA. Он очень важен для спортсменов. Эти вещества значительно увеличивают мышечную массу, снижают уровень развития ПЖК (в допустимых пределах). Обеспечивают поддержание гомеостаза при высоком уровне физических нагрузок;
  • лизин ускоряет регенерацию тканей, вырабатывает гормоны, ферменты и антитела. Способствует повышению прочности сосудов. Входит в состав коллагена;
  • метионин участвует в синтезе холина, уменьшает содержание жира в печени;
  • треонин укрепляет сухожилия и зубную эмаль;
  • триптофан регулирует эмоциональное состояние, способствует лечению психических расстройств личности;
  • фениалалнин регулирует деятельность кожных покровов, снижая их пигментацию, способствует достижению водно – солевого баланса в верхних слоях кожи.

Последствия наличия избытка или недостатка аминокислот в организме

Многие аминокислоты, как уже отмечалось ранее регулируют метаболизм. Другими словами, любая аминокислота позволяет организму получить достаточное количество энергии, которая позволяет реализовать химические реакции, лежащие в основе дыхания, когнитивной деятельности, регуляции психоэмоционального состояния.

То, что существуют такие аминокислоты, которые содержатся исключительно в продуктах животного происхождения, – миф. Ученые выяснили, что белок растительного происхождения усваивается в организме человека гораздо лучше животного. Но, если люди выбирают для себя веганский тип питания, то им необходимо следить за своим рационом.

Основная проблема такова, что в ста граммах мяса и в таком же количестве бобов содержится разное количество АМК в процентном соотношении. На первых порах необходимо вести учёт содержания аминокислот в потребляемой пище, затем уже это должно дойти до автоматизма. Нельзя увлекаться голоданием или какой – либо конкретной группой продуктов, поскольку это не даст возможности соблюдать все вышеописанные нормы баланса веществ.

При нехватке аминокислот в организме возможны следующие симптомы:

  • плохое самочувствие;
  • отсутствие потребности в еде;
  • повышенная утомляемость;
  • нарушения гомеостаза.

Если в организме нахватает даже какой-либо одной аминокислоты, то это может вызвать колоссальное количество неприятных эффектов, ухудшающих самочувствие. Перенасыщение аминокислотами также опасно. Оно может повлечь за собой нарушения, симптомы которых похожи на пищевые отравления.

Каждый человек, так или иначе, задумывает о том, какое количество аминокислот ему необходимо употребить в сутки. Все 20 аминокислот благополучно поступают с пищей в организм человека. Их количества хватает для людей ведущих нормальный здоровый образ жизни. Но в рационе спортсмена белок должен иметь ведущие позиции, так как без его достаточного уровня нельзя достичь высокой степени развития мышечной массы.

Таким образом, необходимо соблюдать меру при построении собственного рациона и своевременно корректировать свои пищевые привычки.

Список аминокислот встречающихся в природе состоит примерно из 300 наименований. Многие найдены только в определенных организмах, а некоторые из них – только в одном. В организме человека насчитывается около 60 различных аминокислот и их производных, но только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (образование белков).

Аминокислоты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) – органические соединения, содержащие аминогруппы (-NH2) и карбоксильные (-СООН) функциональные группы , а также боковую цепь (R-группу), специфичную для каждой аминокислоты.

Источники

  • https://vitaminic.ru/nutrienty/aminokisloty
  • https://biokhimija.ru/aminoikislota/proteinogennye.html
  • https://zaryad-zhizni.ru/stroenie-osnovnyih-aminokislot/
  • http://himege.ru/aminokisloty-nomenklatura-poluchenie-ximicheskie-svojstva/
  • https://studref.com/439258/matematika_himiya_fizik/klassifikatsiya_aminokislot
  • https://aikido-damo.ru/klassifikatsiya-aminokislot-po-radikalu/
  • https://xn--67-6kcaeer7cjtz4g.xn--p1ai/20-aminokislot-formuly-i-nazvanija/

Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: