Ферменты: действие, роль и функции в организме

История открытия

Энзим в переводе с греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живым организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Механизм действия ферментов


Акт катализа складывается из трех последовательных этапов.


1. Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр.


2. Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты.


3. В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается).


Виды каталитических реакций:


А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б

А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е

АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е, где Е – энзим, А и Б – субстраты, либо продукты реакции.


Ферментативные эффекторы – вещества, изменяющие скорость ферментативного катализа и регулирующие за счет этого метаболизм. Среди них различают ингибиторы – замедляющие скорость реакции и активаторы – ускоряющие ферментативную реакцию.


В зависимости от механизма торможения реакции различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Строение молекулы конкурентного ингибитора сходно со структурой субстрата и совпадает с поверхностью активного центра как ключ с замком (или почти совпадает). Степень этого сходства может даже быть выше чем с субстратом.


Если А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б , то И+Е = ИЕ ¹








В качестве конкурентных ингибиторов выступает большое число химических веществ эндогенного и экзогенного происхождения (т.е. образующихся в организме и поступающих извне – ксенобиотики, соответственно). Эндогенные вещества являются регуляторами метаболизма и называются антиметаболитами. Многие из них используют при лечении онкологических и микробных заболеваний, тк. они ингибируют ключевые метаболичекие реакции микроорганизмов (сульфаниламиды) и опухолевых клеток. Но при избытке субстрата и малой концентрации конкурентного ингибитора его действие отменяется.


Второй вид ингибиторов – неконкурентные. Они взаимодействую с ферментом вне активного центра и избыток субстрата не влияет на их ингибирующую способность, как в случае с конкурентными ингибиторами. Эти ингибиторы взаимодействуют или с определенными группами фермента (тяжелые металлы связываются с тиоловыми группами Цис) или чаще всего регуляторным центром, что снижает связывающую способность активного центра. Собственно процесс ингибирования – это полное или частичное подавление активности фермента при сохранении его первичной и пространственной структуры.


Различают также обратимое и необратимое ингибирование. Необратимые ингибиторы инактивируют фермент, образуя с его АК или другими компонентами структуры химическую связь. Обычно это ковалентная связь с одним из участков активного центра. Такой комплекс практически недиссоциирует в физиологических условиях. В другом случае ингибитор нарушает конформационную структуру молекулы фермента – вызывает его денатурацию.


Действие обратимых ингибиторов может быть снято при переизбытке субстрата или под действием веществ, изменяющих химическую структуру ингибитора. Конкурентные и неконкурентные ингибиторы относятся в большинстве случаев к обратимым.


Помимо ингибиторов известны еще активаторы ферментативного катализа. Они:

1) защищают молекулу фермента от инактивирующих воздействий,

2) образуют с субстратом комплекс, который более активно связывается с активным центром Ф,

3) взаимодействуя с ферментом, имеющим четвертичную структуру, разъединяют его субъединицы и тем самым открывают доступ субстрату к активному центру.

Классификация энзимов

Современная классификация ферментов базируется на характеристике катализируемых химических реакций. На этом основании выделено 6 основных групп (классов) энзимов:

  1. Оксидоредуктазы осуществляют реакции окислительно-восстановительного характера, ответственны за перенос протонов и электронов. Реакции проходят по схеме А восстановлен + В окислен = А окислен + В восстановлен, где исходные вещества А и В являются субстратами фермента.
  2. Трасферазы катализируют межмолекулярный перенос химических групп (кроме атома водорода) с одного субстрата на другой (A-X + B = A + BX).
  3. Гидролазы ответственны за расщепление (гидролиз) внутримолекулярных химических связей, образованных с участием воды.
  4. Лиазы отщепляют от субстрата химические группы по негидролитическому механизму (без участия воды) с формированием двойных связей.
  5. Изомеразы осуществляют межизомерные превращения.
  6. Лигазы катализируют соединение двух молекул, которое сопряжено с разрушением макроэргических связей (например, АТФ).

В свою очередь, каждая из этих групп дополнительно делится на подклассы (от 4 до 13) и подподклассы, более конкретно описывающие разные типы химических превращений, осуществляемых ферментами. Здесь учитываются множество параметров, включая:

  • донор и акцептор преобразуемых химических групп;
  • химическую природу субстрата;
  • участие в каталитической реакции дополнительных молекул.

Каждому классу соответствует закрепленный за ним порядковый номер, который используется в цифровом шифре ферментов.

Биохимия ферментов основана на их строении

Способности каждого энзима определяются индивидуальным, только ему свойственным строением. Любой фермент – это, прежде всего, белок, и его структура и степень сворачивания играют решающую роль в определении его функции.

Для каждого биокатализатора характерно наличие активного центра, который, в свою очередь, делится на несколько самостоятельных функциональных областей:

1) Каталитический центр – это специальная область белка, по которой происходит присоединение фермента к субстрату. В зависимости от конформации белковой молекулы каталитический центр может принимать разнообразную форму, которая должна соответствовать субстрату так же, как замок ключу. Такая сложная структура объясняет то, что ферментативный белок находится в третичном или четвертичном состоянии.

2) Адсорбционный центр – выполняет роль «держателя». Здесь в первую очередь происходит связь между молекулой фермента и молекулой-субстратом. Однако связи, которые образует адсорбционный центр, очень слабые, а значит, каталитическая реакция на этом этапе обратима.

3) Аллостерические центры могут располагаться как в активном центре, так и по всей поверхности фермента в целом. Их функция – регулирование работы энзима. Регулирование происходит с помощью молекул-ингибиторов и молекул-активаторов.

Активаторные белки, связываясь с молекулой фермента, ускоряют его работу. Ингибиторы же, напротив, затормаживают каталитическую активность, причем это может происходить двумя способами: либо молекула связывается с аллостерическим центром в области активного центра фермента (конкурентное ингибирование), либо она присоединяется к другой области белка (неконкурентное ингибирование). Конкурентное ингибирование считается более действенным. Ведь при этом закрывается место для связывания субстрата с ферментом, причем этот процесс возможен только в случае практически полного совпадения формы молекулы ингибитора и активного центра.

Энзим зачастую состоит не только из аминокислот, но и из других органических и неорганических веществ. Соответственно, выделяют апофермент – белковую часть, кофермент – органическую часть, и кофактор – неорганическую часть. Кофермент может быть представлен улгеводами, жирами, нуклеиновыми кислотами, витаминами. В свою очередь, кофактор – это чаще всего вспомогательные ионы металлов. Активность ферментов определяется его строением: дополнительные вещества, входящие в состав, меняют каталитические свойства. Разнообразные виды ферментов – это результат комбинирования всех перечисленных факторов образования комплекса.

Какие существуют виды ферментов?

Ниже вы найдете небольшой выбор важных ферментов, их возникновение и задачи.

имя вхождение задачи
Лизоцим слюна расщепляет определенные строительные блоки бактериальных клеточных стенок и таким образом убивает патогенные микроорганизмы (бактерицидный эффект)
Амилазы, липазы, протеазы Рот и поджелудочная железа, желудочный сок и кишечные выделения Переваривание углеводов (амилаз), жиров (липаз) и белков (протеаз)
Глутамат оксалоацетат трансаминаза Печень , сердце и скелетные мышцы, почки и легкие ускоряет метаболизм аминокислот (строительные блоки белков)
Глутамат-пируваттрансаминаза печень Расщепление белка в клетках печени
Kреатинкиназа Мышечные клетки и мозг Энергообеспечение
Щелочная фосфатаза в клетках и жидкостях организма, особенно в печени, желчных протоках и костях расщепляет так называемые эфиры фосфорной кислоты, уровень их крови, дает информацию о заболеваниях печени и желчевыводящих путей
Лейцин-аминопептидаза Кишечник , почки, желчь , желудочный сок, слюна, плазма Важно для белкового обмена
Гамма-глутамилтрансфераза особенно в почках (меньше в поджелудочной железе, селезенке , печени и тонкой кишке ) Перенос аминокислот
Сорбитолдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа печень Превращение сорбита в фруктозу
Лактатдегидрогеназа во всех клетках всех органов Брожение молочной кислоты для энергии
Холинэстераза Сыворотка, кишечник, поджелудочная железа расщепляет так называемые холиновые соединения; показатель крови показывает, насколько хорошо печень может производить белки
Альдолаз 3 подгруппы: в области сердца и скелетных мышц; в нервах, щитовидной железе и жировой ткани; в печени, почках, тонкой кишке катализирует расщепление фруктозы.
Кислотные фосфатазы в крови , кости, спермы и секрета простаты Расщепляет эфиры фосфорной кислоты и катализирует трансфосфори-лирование

Пищеварительные ферменты

Процесс переработки пищи в организме человека происходит с участием различных пищеварительных ферментов. В процессе переваривания пищи все вещества расщепляются до небольших молекул, ведь исключительно низкомолекулярные соединения способны проникать сквозь стенку кишечника и всасываться в кровоток. Особая роль в данном процессе отводится ферментам, расщепляющим белки до аминокислот, жиров до глицерина и жирных кислот, а крахмала до сахаров. Расщепление белков обеспечивается действием фермента пепсина, содержащегося в основном органе пищеварительной системы – желудке. Часть пищеварительных ферментов вырабатывается в кишечник поджелудочной железой. В частности к ним относится:

  • трипсин и химотрипсин, основным предназначением которых выступает гидролиз белков;
  • амилаза – ферменты, расщепляющие жиры;
  • липаза – пищеварительные ферменты, расщепляющие крахмал.

Такие пищеварительные энзимы, как трипсин, пепсин, химотрипсин вырабатываются в форме проферментов, и только после их попадания в желудок и кишечник они становятся активными. Подобная особенность защищает ткани желудка и поджелудочной железы от агрессивного их воздействия. Кроме того, внутренняя оболочка этих органов дополнительно покрыта слоем слизи, что обеспечивает еще большую их безопасность.

Часть пищеварительных ферментов вырабатывается также в тонком кишечнике. За переработку целлюлозы, поступающей в организм вместе с растительной пищей, отвечает фермент с созвучным названием целлюлаза. Другими словами, практически в каждом отделе желудочно-кишечного тракта вырабатываются пищеварительные ферменты, начиная со слюнных желез и заканчивая толстой кишкой. Каждый вид энзимов выполняет свои функции, в совокупности обеспечивая качественное переваривание пищи и полноценное всасывание всех полезных веществ в организме.

Ферменты поджелудочной железы

Поджелудочная железа является органом смешанной секреции, то есть выполняет и эндо- и экзогенные функции. Поджелудочная железа, как упоминалось выше, вырабатывает ряд ферментов, которые активируются под воздействием желчи, поступающей вместе с энзимами в органы пищеварения. Ферменты поджелудочной железы отвечают за расщепление жиров, белков и углеводов на простые молекулы, способные проникать сквозь клеточную мембрану в кровоток. Таким образом, благодаря ферментам поджелудочной железы происходит полное усвоение полезных веществ, поступающих в организм вместе с пищей. Рассмотрим подробнее действие энзимов, синтезируемых клетками данного органа ЖКТ:

  • амилаза вместе с такими энзимами тонкого кишечника, как мальтаза, инвертаза и лактаза обеспечивают процесс расщепления сложных углеводов;
  • протеазы, иначе именуемые протеолитическими ферментами в организме человека, представлены трипсином, карбоксипептидазой и эластазой и отвечают за расщепление белков;
  • нуклеазы – ферменты поджелудочной железы, представленные дезоксирибонуклеазой и рибонуклеазой, воздействующими на аминокислоты РНК, ДНК;
  • липаза – фермент поджелудочной железы, отвечающий за преобразование жиров в жирные кислоты.

Также поджелудочной железой синтезируется фосфолипаза, эстераза и щелочная фасфтаза.

Наиболее опасными в активном виде являются протеолитические ферменты, вырабатываемые органом. Если процесс их выработки и выделения в другие органы пищеварительной системы нарушается, энзимы активируются непосредственно в поджелудочной железе, что приводит к развитию острого панкреатита и сопутствующих тому осложнений. Ингибиторами протеолитических энзимов, позволяющими затормозить их действие, являются панкреатический полипептид и глюкагон, соматостатин, пептид YY, энкефалин и панкреастатин. Перечисленные ингибиторы способны затормозить выработку панкреатических энзимов путем воздействия на активные элементы пищеварительной системы.

Ферменты тонкой кишки

В тонкой кишке происходят основные процессы переваривания поступающей в организм пищи. В данном отделе ЖКТ также синтезируются ферменты, процесс активации которых происходит совместно с энзимами поджелудочной железы и желчного пузыря. Тонкая кишка – отдел пищеварительного тракта, в котором происходят завершающие этапы гидролиза питательных веществ, поступающих в организм вместе с продуктами питания. В нем синтезируются различные ферменты, расщепляющие олиго- и полимеры на мономеры, которые без проблем могут всасываться слизистой тонкой кишки и поступать в лимфо- и кровоток.

Под воздействием энзимов тонкой кишки происходит процесс расщепления белков, прошедших предварительное преобразование в желудке, на аминокислоты, сложных углеводов на моносахариды, жиров – на жирные кислоты и глицерин. В составе кишечного сока насчитывается свыше 20 видов ферментов, участвующих в процессе переваривания пищи. С участием панкреатических и кишечных ферментов обеспечивается полная отработка химуса (частично переваренной пищи). Все процессы в тонком кишечнике происходят в течение 4 часов после поступления химуса в данный отдел пищеварительного тракта.

Важную роль в переваривании пищи в тонкой кишке играет желчь, поступающая в двенадцатиперстную кишку в процессе пищеварения. В составе самой желчи ферменты отсутствуют, но при этом данная биологическая жидкость усиливает действие энзимов. Наиболее значимой желчь оказывается для расщепления жиров, превращая их в эмульсию. Такой эмульгированный жир намного быстрее расщепляется под воздействием ферментов. Жирные кислоты, взаимодействуя с желчными кислотами, преобразуются в легкорастворимые соединения. Кроме того, выделение желчи стимулирует перистальтику кишечника и выработку пищеварительного сока поджелудочной железой.

Кишечный сок синтезируется железами, расположенными в слизистой тонкой кишки. В составе такой жидкости и присутствуют пищеварительные ферменты, а также энтерокиназа, предназначенная для активации действия трипсина. Кроме того, в кишечном соке имеется фермент под названием эрепсин, необходимый для завершающего этапа расщепления белков, энзимы, действующие на различные виды углеводов (например, амилаза и лактаза), а также липаза, предназначенная для преобразования жиров.

Желудочные ферменты

Процесс переваривания пищи поэтапно происходит в каждом отделе желудочно-кишечного тракта. Так, начинается он еще в ротовой полости, где пища измельчается зубами и смешивается со слюной. Именно в слюне содержатся ферменты, расщепляющие сахар и крахмал. После ротовой полости измельченная пища поступает по пищеводу в желудок, где и начинается следующий этап ее переваривания. Основным желудочным ферментом является пепсин, предназначенный для преобразования белков в пептиды. Также в желудке присутствует желатиназа – фермент, процесс расщепления коллагена и желатина для которого выступает основной задачей. Плюс ко всему пища в полости данного органа подвергается действию амилазы и липазы, соответственно, расщепляющие крахмал и жиры.

От качества пищеварительного процесса зависит возможность получения организмом всех необходимых питательных элементов. Расщепление сложных молекул на множество простых обеспечивает их дальнейшее всасывание в крово- и лимфоток на последующих этапах пищеварения в других отделах ЖКТ. Недостаточная выработка желудочных ферментов может стать причиной развития различных заболеваний.

Современная энзимология

Для изучения ферментов и процессов, происходящих с их участием, предназначена отдельная область биохимической науки – энзимология. Впервые информация об особых белковых молекулах, действующих по принципу катализаторов, появилась в результате изучения пищеварительных процессов и реакций брожения, происходящих в организме человека. Существенный вклад в развитие современной энзимологии приписывается Л. Пастеру, который считал, что все биохимические реакции в организме происходят при участии исключительно живых клеток. О неживых «участниках» таких реакций впервые было заявлено Э. Бухнером в начале ХХ ст. В то время исследователю удалось определить, что катализатором в процессе сбраживания сахарозы с последующим выделением этилового спирта и диоксида углерода выступает бесклеточный дрожжевой экстракт. Данное открытие стало решительным толчком для подробного изучения так называемых катализаторов различных биохимических процессов в организме.

Уже в 1926 году был выделен первый фермент – уреаза. Автором открытия стал Дж. Самнер, сотрудник Корнеллского университета. После этого в течение одного десятилетия учеными был выделен ряд других энзимов, а белковая природа всех органических катализаторов – доказана окончательно. На сегодняшний день миру известно свыше 700 различных ферментов. Но при этом современная энзимология продолжает активное изучение, выделение и изучение свойств отдельных видов белковых молекул.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Роль ферментов и практическое использование

Различные ферменты, реакции, происходящие с их участием, а также их результат нашли свое широкое применения в многообразных сферах. На протяжении многих лет действие ферментов активно используется в пищевой, кожевенной, текстильной, фармацевтической и многих других промышленных отраслях. Например, с помощью природных энзимов исследователи пытаются повысить эффективность спиртового брожения при изготовлении алкогольных напитков, улучшить качество продуктов питания, разработать новые методы похудения и др. Но стоит отметить, что использование ферментов в различных отраслях промышленности по сравнению с применением химических катализаторов значительно проигрывает. Ведь основная сложность воплощения такой задачи на практике является термическая неустойчивость энзимов и их повышенная чувствительность к воздействию различных факторов. Также невозможно многократное использование ферментов в производстве из-за сложности их отделения от готовых продуктов выполненных реакций.

Кроме того, свое активное применение действие ферментов обрело в медицине, сельскохозяйственной и химической отрасли. Рассмотрим подробнее, как и где может использоваться действие ферментов:

  • Пищевая промышленность. Всем известно, что хорошее тесто при выпекании должно подняться и разбухнуть. Но далеко не все понимают, как именно это происходит. В муке, из которой и готовится тесто, имеется множество различных ферментов. Так, амилаза в составе муки участвует в процессе разложения крахмала, при котором активно выделяется углекислый газ, способствующий так называемому «разбуханию» теста. Клейкость теста и удерживание в нем СО2 обеспечивается за счет действия фермента под названием протеаза, который также содержится в муке. Получается, что такие, казалось бы. простые вещи, как приготовление теста для выпечки, подразумевают под собой сложнейшие химические процессы. Также особую востребованность некоторые ферменты, реакции, происходящие с их участием, обрели в области производства алкоголя. Различные энзимы используются в составе дрожжей, обеспечивающих качество процесса брожения спирта. Кроме того, некоторые ферменты (например, папаин или пепсин) помогают растворять осадок в спиртосодержащих напитках. Также активно применяются ферменты в производстве кисломолочных продуктов и сыра в том числе.
  • В кожевенной отрасли ферменты используются для эффективного расщепления белков, что наиболее актуально при выведении стойких пятен от различных продуктов питания, крови и др.
  • В производстве стиральных порошков может использоваться целлюлаза. Но при использовании таких порошков для получения заявленного результата необходимо соблюдать допустимый температурный режим стирки.

Кроме того, в производстве кормовых добавок ферменты используются с целью увеличения их питательной ценности, гидролиза белков и некрахмальных полисахаридов. В текстильной промышленности ферменты позволяют изменять свойства поверхности текстильных изделий, а в целлюлозно-бумажной промышленности – удалять чернила и тонеры в процессе вторичной переработки бумаги.

Огромная роль ферментов в жизни современного человека неоспорима. Уже сегодня их свойства активно используются различными сферами, но также непрерывно ведутся поиски новых вариантов применения уникальных свойств и функций ферментов.

Ферменты человека и наследственные заболевания

Многие заболевания развиваются на фоне энзимопатий – нарушений функций ферментов. Выделяют первичные и вторичные энзимопатии. Первичные нарушения являются наследственными, вторичные – приобретенными. Наследственные энзимопатии относят, как правило, к метаболическим заболеваниям. Наследование генетических дефектов или снижения активности ферментов происходит преимущественно по аутосомно-рецессивному типу. К примеру, такое заболевание как фенилкетонурия является следствием дефекта такого фермента как фенилаланин-4-монооксигеназа. Данный фермент в норме отвечает за преобразование фенилаланина в тирозин. В результате нарушений функций фермента происходит накопление аномальных метаболитов фенилаланина, являющихся токсичными для организма.

Также к энзимопатиям относят подагру , развитие которой вызвано нарушением обмена пуриновых оснований и как следствие стабильным увеличением уровня мочевой кислоты в крови. Галактоземия – еще одно заболевание, вызванное наследственным нарушением функциональности ферментов. Развивается данная патология из-за нарушения углеводного обмена, при котором организм не может преобразовывать галактозу в глюкозу. Следствием такого нарушения является накопление галактозы и ее метаболических продуктов в клетках, что приводит к поражениям печени, ЦНС и других жизненно важных систем организма. Основными проявлениями галактоземии выступают диарея, рвота, появляющиеся сразу после рождения ребенка, механическая желтуха, катаракта, задержка физического и интеллектуального развития.

Разные гликогенозы и липидозы также относятся к наследственным энзимопатиям, иначе именуемым энзимопатологиями. Развитие таких нарушений обусловлено низкой ферментной активностью в организме человека или полным ее отсутствием. Наследственные метаболические дефекты, как правило, сопровождаются развитием заболеваний с различной степенью тяжести. При этом некоторые энзимопатии могут протекать бессимптомно и определяются лишь при проведении соответствующих диагностических процедур. Но в основном первые симптомы наследственных метаболических нарушений проявляются уже в раннем детстве. Реже это происходит у старших детей и тем более у взрослых.

При диагностике наследственных энзимопатий немаловажную роль играет генеалогический метод исследования. При этом реакции ферментов специалисты проверяют лабораторным путем. Наследственные ферментопатии могут приводить к нарушениям выработки гормонов, характеризующихся особым значением для полноценной жизнедеятельности организма. Например, корой надпочечников вырабатываются глюкокортикоиды, отвечающие за регуляцию обмена углеводов, минералокортикоиды, участвующие в водно-солевом обмене, а также андрогенные гормоны, оказывающие непосредственное влияние на развитие вторичных половых признаков у подростков. Таким образом, нарушение выработки перечисленных гормонов может привести к развитию многочисленных патологий со стороны различных систем органов.

Номенклатура ферментов

Все ферменты организма принято называть в зависимости от их принадлежности к какому-либо из классов, а также по субстрату, с которым они вступают в реакцию. Иногда по систематической номенклатуре используют в названии не один, а два субстрата.

Примеры названия некоторых энзимов:

  1. Ферменты печени: лактат-дегидроген-аза, глутамат-дегидроген-аза.
  2. Полное систематическое название фермента: лактат-НАД+-оксидоредукт-аза.

Сохранились и тривиальные названия, которые не придерживаются правил номенклатуры. Примерами являются пищеварительные ферменты: трипсин, химотрипсин, пепсин.

Ферменты: белковая природа

Так же как и белки , ферменты принято делить на простые и сложные. Первые представляют собой соединения, состоящие из аминокислот, например, трипсина, пепсина или лизоцима. Сложные энзимы, как упоминалось выше, состоят из белковой части с аминокислотами (апофермента) и небелковой составляющей, получившей названием кофактора. Только сложные ферменты могут участвовать в биореакциях. Кроме того, подобно белкам ферменты бывают моно- и полимерами, то есть состоят из одной или нескольких субъединиц.

Общими свойствами ферментов как белковых структур являются:

  • эффективность действия, подразумевающая значительное ускорение химических реакций в организме;
  • избирательность к субстрату и типу выполняемой реакции;
  • чувствительность к показателям температуры, кислотно-щелочного баланса и другим неспецифическим физико-химическим факторам среды, в которой действуют ферменты;
  • чувствительность к действию химических реагентов и др.

Распределение ферментов в организме


Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона. Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа – печень, кислая фосфатаза – простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах.


В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма.


Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии – это проферменты. Часто в виде проферментов образуются протеолитические ферменты (расщепляющие белки). Затем под воздействием рН или других ферментов и субстратов происходит их химическая модификация и активный центр становится доступным для субстратов.


Существуют также изоферменты – ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию.

Процесс синтеза ферментов

Функции ферментов определяются еще на генетическом уровне. Т. к. молекула по большому счету – белок, то и ее синтез в точности повторяет процессы транскрипции и трансляции.

Синтез ферментов происходит по следующей схеме. Вначале с ДНК считывается информация о нужном энзиме, в результате чего образуется мРНК. Матричная РНК кодирует все аминокислоты, которые входят в состав энзима. Регуляция ферментов может происходить и на уровне ДНК: если продукта катализируемой реакции достаточно, транскрипция гена прекращается и наоборот, если возникла потребность в продукте, активизируется процесс транскрипции.

После того как мРНК вышла в цитоплазму клетки, начинается следующий этап – трансляция. На рибосомах эндоплазматической сети синтезируется первичная цепочка, состоящая из аминокислот, соединенных пептидными связями. Однако молекула белка в первичной структуре еще не может выполнять свои ферментативные функции.

Активность ферментов зависит от структуры белка. На той же ЭПС происходит скручивание протеина, в результате чего образуются сначала вторичная, а потом третичная структуры. Синтез некоторых ферментов останавливается уже на этом этапе, однако для активизации каталитической активности зачастую необходимо присоединение кофермента и кофактора.

В определенных областях эндоплазматической сети происходит присоединение органических составляющих энзима: моносахаридов, нуклеиновых кислот, жиров, витаминов. Некоторые ферменты не могут работать без наличия кофермента.

Кофактор играет решающую роль в образовании четвертичной структуры белка. Некоторые функции ферментов доступны только при достижении белком доменной организации. Поэтому для них очень важно наличие четвертичной структуры, в которой соединяющим звеном между несколькими глобулами белка является ион металла.

Кинетика ферментативных реакций

Скорость ферментативной реакции зависит прежде всего от природы фермента, который может обладать низкой или высокой ферментативной активностью, а также от концентрации субстрата, величины pH среды, температуры, присутствия ингибиторов или активаторов и др.Установлено, что при прочих равных условиях и при наличии избытка субстрата начальная скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента.

Рис. График, выражающий зависимость между скоростью ферментативной реакции (v) и концентрацией субстрата (S) при постоянной концентрации фермента: от резок абсциссы Км соответствует константе Михаэлиса (концентрации субстрата, при которой скорость данной ферментативной реакции составляет половину от максимальной — Vмакс).

Зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции графически можно выразить кривой, показанной на рисунке. Скорость реакции, соответствующая восходящей части кривой, пропорциональна концентрации субстрата (S); в верхней части кривой скорость реакции приближается к максимальному значению (vМакс) и почти не зависит от концентрации субстрата. Исходя из представлений об образовании фермент-субстратных комплексов в ходе ферментативной реакции, Михаэлис и Ментен рассчитали весьма важную константу, позже названную константой Михаэлиса (Км), которая в числовом выражении равна той концентрации субстрата (моль/л), при которой скорость реакции составляет половину максимальной (то есть когда в любой момент в комплексе с субстратом находится половина молекул фермента). Таким образом, Км является мерой сродства между ферментом и субстратом, причем низкие величины Км свидетельствуют о высокой степени такого сродства.

Существует еще одна величина, характеризующая ферментативную реакцию, которая получила название «число оборотов фермента». Величина эта показывает, сколько молекул субстрата превращается в продукты реакции за единицу времени в расчете на одну молекулу фермента.

Ферментативные реакции, подобно обычным химическим реакциям, ускоряются при повышении температуры. Установлено, что повышение температуры на каждые 10° увеличивает скорость ферментативной реакции в 1,5 — 2 раза (такая закономерность для большинства ферментов проявляется в интервале от 10 до 30°). Показано также, что возрастание температуры на 1° повышает активность фермента на 4—10%. Однако при температуре 50° и выше происходит постепенное снижение активности фермента. Дальнейшее нагревание (до 60—70°) приводит к постепенной денатурации и инактивации фермента. Степень инактивации зависит также от длительности температурного воздействия.

Ферменты весьма чувствительны к изменениям величины рН среды. Каждый фермент имеет оптимум pH, при к-ром он наиболее активен. Для большинства ферментов оптимальная величина pH близка к нейтральной (pH 7,0). Таким образом, максимальная активность фермента проявляется при физиологических значениях pH, а в кислой и щелочной среде их активность снижается. Из этого правила, впрочем, имеются исключения. Например, пепсин, содержащийся в желудочном соке, активен лишь в очень кислой среде (pH около 2,0), а трипсин при этих значениях pH полностью ингибируется. Оптимум действия трипсина лежит при pH около 8,0, то есть в щелочной среде.

Кроме температуры, величины pH среды, концентрации субстрата большое влияние на активность фермента оказывает присутствие ряда хим. соединений. Одни из них повышают активность фермента, другие, напротив, подавляют ее. Иногда, впрочем, соединения, являющиеся ингибиторами для одних ферментов, могут быть активаторами для других (чаще всего это относится к ионам металлов). Процесс ингибирования фермента может быть обратимым и необратимым. Различают также конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментативных реакций. Конкурентное ингибирование возникает тогда, когда в среде одновременно присутствуют субстрат и сходный с ним по структуре ингибитор (структурный аналог субстрата). В этом случае субстрат и ингибитор конкурируют за активный центр фермента. Тормозящее действие конкурентного ингибитора на фермент зависит от концентрации субстрата. Если в окружении фермента находится много молекул субстрата и мало молекул ингибитора, то во взаимодействие с активным центром фермента значительно чаще вступает субстрат. В этом случае ферментативная реакция не прекращается, а лишь замедляется. Если в инкубационной среде создать избыток субстрата, то конкурентное ингибирование прекращается. В случае неконкурентного торможения ингибитор не имеет структурного сходства с субстратом. Поэтому повышение концентрации субстрата не может привести к вытеснению ингибитора из комплекса фермент—ингибитор, как это происходит при конкурентном торможении.

Наряду с ингибиторами фермента существуют также их активаторы. Весьма часто роль активаторов выполняют ионы металлов. Нередко действие иона металла в качестве активатора заключается в связывании субстрата с ферментом. В ряде случаев действие ионов металлов абсолютно специфично, то есть для активации данного фермента требуется наличие определенного иона. Однако имеются ферменты, способные в одинаковой степени активироваться одними и теми же ионами металлов. Ион металла может являться постоянным компонентом активного центра фермента. Такие ферменты получили название истинных металлоферментов. В других случаях ион металла не связан постоянно с ферментом и может функционировать только как мостик между ферментом и субстратом. В этом случае образование фермент-субстратного комплекса идет ступенеобразно. Чаще сначала ион металла соединяется с ферментом, а затем уже возникает комплекс фермент— металл—субстрат.

В качестве активаторов ферменты могут выступать также цистеин , восстановленный глутатион , мер-каптоэтанол и другие вещества, содержащие свободные SH-группы.Активирующий эффект подобных соединений заключается в том, что они восстанавливают дисульфидные связи (—S—S-связи) неактивного фермента с образованием свободных SH-групп, которые необходимы ферментам для проявления его каталитической активности.

Другим примером активации является превращение неактивных предшественников ферментов (проферментов, или зимогенов) в активные ферменты. В этом случае в основе активации лежит гидролиз одной или нескольких пептидных связей в молекуле профермента под действием протеолитических ферментов. Так, в состав полипептидной цепи профермента трипсина — трипсиногена входят 229 аминокислотных остатков. В результате гидролиза пептидной связи между 6-м и 7-м аминокислотными остатками от полипептидной цепи трипсиногена отщепляется N-концевой гексапептид, после чего создаются условия для формирования активного центра трипсина.

Оксидоредуктазы

Деление оксидоредуктаз на подклассы происходит по донору окислительно-восстановительной реакции, а на подподклассы — по акцептору. К основным группам данного класса относят:

  • Дегидрогеназы (иначе редуктазы или анаэробные дегидрогеназы) — наиболее распространенный вид оскидоредуктаз. Эти энзимы ускоряют реакции дегидрирования (отщепления атома водорода). В роли акцептора могут выступать различные соединения (NAD+, FMN и т.д.).
  • оксидазы (аэробные дегидрогеназы) — в качестве акцептора выступает кислород;
  • оксигеназы (гидроксилазы) — присоединяют один из атомов молекулы кислорода к субстрату.

Коферментом более половины оксидоредуктаз является соединение НАД+.

Множественные формы ферментов

Встречаются ситуации, когда необходимо наличие нескольких энзимов, катализирующих одну и ту же реакцию, но отличающихся друг от друга по каким-либо параметрам. Например, фермент может работать при 20 градусах, однако при 0 градусов он уже не сможет выполнять свои функции. Что делать в подобной ситуации живому организму при низких температурах среды?

Эта проблема легко решается наличием сразу нескольких ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но работающих в разных условиях. Существуют два типа множественных форм энзимов:

  1. Изоферменты. Такие белки кодируются разными генами, состоят из разных аминокислот, однако катализируют одну и ту же реакцию.
  2. Истинные множественные формы. Эти белки транскрибируются с одного и того же гена, однако на рибосомах происходит модификация пептидов. На выходе получают несколько форм одного и того же фермента.

В результате первый тип множественных форм сформирован на генетическом уровне, когда второй – на посттрансляционном.

Какие проблемы могут вызывать ферменты?

Существуют различные врожденные дефекты ферментов, некоторые из которых могут иметь серьезные последствия. Одним из примеров является порфирия: это группа метаболических заболеваний, которые все идут рука об руку с нарушением образования гема эритроцитарной массы. Причина в том, что один или несколько ферментов, участвующих в образовании гема, имеют генетически обусловленное функциональное расстройство.

В зависимости от типа порфирии это может привести к различным симптомам, таким как колики в животе, рвота, хронический запор, лихорадка, перепады настроения, паралич или сердечно-сосудистые проблемы.

При врожденном метаболическом заболевании фенилкетонурия строительный блок белка фенилаланин не может быть разрушен из-за нарушения фермента. Поэтому он накапливается в организме. Это уже заметно в детстве: избыток фенилаланина влияет на развитие мозга. Последствиями являются умственная отсталость, медленное физическое развитие и судороги.

Внутриклеточная регуляция ферментативной активности

Простейший тип регуляции ферментативной активности, то есть регуляции метаболических процессов, затрагивает основные параметры, влияющие на скорость ферментативной реакции (pH среды, температура, концентрация субстрата и коферментов, присутствие ингибиторов и активаторов). Например, любой процесс, способный изменить реакцию среды внутри клетки, может влиять на скорость той или иной ферментативной реакции. Если в норме концентрация субстрата в клетке ниже значения константы Михаэлиса, то скорость ферментативной реакции будет резко изменяться в зависимости от содержания субстрата.

Другой общий путь регуляции метаболических процессов обеспечивается действием так называемых аллостерических ферментов. Важные представления о механизме этого явления были сформулированы французскими исследователями Ф. Яхакобом, Моно (J. L. Monod) и Шанже (J. P. Changeux) в 1963 году. Они постулировали положение, согласно которому снижение или повышение активности ферментов in vivo обычно является следствием изменения стерической конфигурации — конформации  молекул фермента в результате присоединения соответствующих ингибиторов или активаторов, в роли которых выступают различные метаболиты, к другим, некаталитическим участкам ферментов. Эти участки получили название аллостерических, или регуляторных, центров (греческий alios иной, другой). В результате присоединения ингибитора к аллостерическому центру фермента взаимодействие его активного центра с субстратом становится невозможным, несмотря на то что активные группировки в каталитическом участке фермента остаются не блокированными. Напротив, под влиянием аллостерического активатора происходят такие изменения конфигурации активного центра, которые приводят к повышению каталитической активности фермента.

Третьим типом регуляции ферментативной активности является изменение концентрации фермента в результате стимулирования или ингибирования его биосинтеза либо изменения скорости его катаболизма. Существует также регуляция ферментативной активности с помощью взаимозаменяемых форм ферментов. Молекула фосфорилазы а состоит из четырех идентичных субъединиц, а фосфорилазы b — из двух. В физиологических условиях фактически активной формой является преимущественно фосфорилаза. Под влиянием ряда гормонов и при участии аденилатциклазной системы фосфорилаза b способна превратиться в фосфорилазу.

Выделение и очистка ферментов. В клетках животных, микроорганизмов, растений, в биологических и культуральных жидкостях ферменты находятся в сложной по химическому составу смеси. Для выделения и очистки ферментов с целью изучения их свойств, роли в регуляции обмена веществ и энергии (см.), применения в диагностических или лечебных целях пользуются различными методами и приемами. Какой-либо стандартной, универсальной схемы выделения и очистки фермента нет и не может быть, так как структурные и физико-химические различия ферментов чрезвычайно велики. Вместе с тем можно отметить определенную общность в методическом подходе к разработке конкретных методов выделения и очистки ферментов.

Если речь идет о клеточном ферменте, то прежде всего необходимо разрушить клетки и перевести фермент в раствор. Для этого клеточную оболочку можно разрушить замораживанием и оттаиванием клеточной массы, гомогенизацией, растиранием с измельченным стеклом или порошком окиси алюминия, действием ультразвука и другими специальными методами. Например, в некоторых случаях целесообразна обработка клеток ацетоном, при этом клеточные стенки разрушаются, биомасса обезвоживается, а ферменты остаются в составе сухого порошка, из которого их экстрагируют буферным раствором.

Независимо от способа разрушения клеток первичный экстракт, содержащий фермент, обычно представляет собой суспензию разрушенных клеток в буферном растворе, часто содержащем добавки различных солей, антиоксидантов и других веществ.

На следующем этапе очистки фермента эту суспензию центрифугируют для того, чтобы отделить неразрушенные клетки, обрывки клеточных оболочек, а в ряде случаев ядра, митохондрии и другие клеточные органеллы. Надосадочная жидкость, полученная после центрифугирования, содержит сложную смесь фермента, структурных белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов и других соединений. Для удаления балластных веществ, например, нуклеиновых кислот, используют их осаждение стреитомицинсульфатом, иротаминсульфатом, полиэтиленимином, для удаления примесных белков — их осаждение сернокислым аммонием, органическими растворителями (ацетоном, изопропанолом, этанолом и др.), а также термическую обработку или обработку кислотой и другие воздействия.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разделены на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

  1. Окисление и восстановление.

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

  1. Реакция переноса группы.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а из остатков глюкозы создают дисахариды.

  1. Гидролиз.

Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

  1. Создание или удаление двойной связи.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

  1. Изомеризация функциональных групп.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

  1. Образование одинарной связи с устранением элемента воды.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Трансферазы

Данный класс насчитывает около пятисот ферментов, которые подразделяют в зависимости от вида переносимых групп. На этом основании выделены такие подклассы, как фосфотрансферазы (перенос остатков фосфорной кислоты), ацилтрансферазы (перенос ацилов), аминотрансферазы (реакции переаминирования), гликозилтрансферазы (перенос гликозильных остатков), метилтрансферазы (транспортирование одноуглеродных остатков) и др.

Ферменты и клиническая медицина

Можно выделить три главных направления исследований ферментов, имеющих непосредственное отношение к клинической медицине.

Энзимодиагностика — использование определения активности ферментов в целях диагностики. Из биохимических диагностических методов, применяемых в клинике, ферментативные тесты являются наиболее чувствительными и специфичными. Интерес к исследованию активности ферментов в диагностических целях не ограничивается определением их величины в сыворотке крови. Определение активности ряда ферментов проводят в моче, цереброспинальной, семенной, синовиальной и других жидкостях; в эритроцитах, лейкоцитах и тромбоцитах активность некоторых ферментов определяют прежде всего при диагностике болезней крови. Нередко важное диагностическое значение, особенно при наследственных заболеваниях, имеет изучение активности ферментов в материале, полученном при биопсии.

В клинике при исследовании активности ферментов в сыворотке (плазме) крови удается обнаружить два типа изменений — повышение активности ферментов, или гиперферментемию, которая обычно обусловлена нарушениями внутриклеточной организации ферментов и патологической проницаемостью клеточных мембран, и понижение активности постоянно присутствующих в крови ферментов, или гипоферментемию, которая может быть связана с генетически обусловленными дефектами ферментов или с воздействием ингибиторов и других понижающих активность ферментов агентов.

Скорость высвобождения различных ферментов из поврежденных тканей зависит от нескольких факторов. Одним из них является так наз. концентрационный градиент который неодинаков для различных ферментов и типов клеток. Активность ферментов внутри клеток в норме превышает их активность во внеклеточной жидкости в тысячи и десятки тысяч раз. Другим фактором, определяющим скорость выхода фермента из клетки, является размер его молекул, их относительный мол. вес (масса). Третий фактор — это внутриклеточная локализация ферментов, их интеграция с определенными клеточными структурами.

В практике работы различных клинико-диагностических лабораторий находят применение свыше 100 ферментных тестов, но наиболее часто из них используют определение активности асиартатаминотранеферазы (Ас АТ), аланинаминотрансферазы (АлАТ), креатинфосфокиназы (КФК), лактатдегидрогеназы (ЛДГ), глута-матдегидрогеназы (ГлДГ), сорбитол-дегидрогеназы (СДГ), щелочной и кислой фосфатаз (ЩФ и КФ), гамма-глутамилтрансферазы (Г-ГТФ), лейцинаминопептидазы (ЛАП), холинэстеразы (ХЭ) и амилазы.

Своевременное определение активности ряда ферментов в сыворотке крови обеспечивает раннюю диагностику острого инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и нефроза, системных заболеваний крови и др. Об эффективности и надежности энзимодиагностики судят по двум критериям — чувствительности ферментного теста и его специфичности. Чувствительность теста считается хорошей, если уровень активности ферментов в сыворотке крови, определяемый с его помощью, при патологии всегда превышает норму. Специфичность ферментного теста считается высокой, если определяемая с его помощью активность фермента в сыворотке крови изменяется только при каком-либо одном заболевании или небольшой группе болезней. Однако пока большинство ферментных тестов, заключающихся в определении общей активности какого-либо фермента в сыворотке крови, мало специфично в этом отношении.

Энзимопатология — изучение изменений активности ферментов при патологических состояниях и выяснение их роли в патогенезе заболеваний. Прежде интересы энзимопатологии ограничивались строго определенным кругом наследственных заболеваний, получивших название энзимопатий.

Однако ферментные спектры в тканях изменяются не только при наследственных болезнях, но и при большинстве других заболеваний. В связи с этим в 1969 году А. А. Покровский предложил новое определение энзимопатий, под которыми он понимал любые стойкие изменения ферментных спектров органов и тканей, приводящие к развитию патологического процесса. Согласно классификации энзимопатий, по А. А. Покровскому, существуют следующие их виды: наследственные энзимопатии, алиментарные энзимопатии, энзимопатии, вызванные нарушениями нейрогуморальной регуляции, токсические энзимопатии, энзимопатии, связанные с нарушениями внутриклеточной организации ферментных процессов.

Так, при расстройствах пищеварения широко применяют кристаллические препараты пепсина в качестве средства заместительной терапии. Весьма важным и перспективным является использование трипсина и химотрипсина в качестве противовоспалительных противоотечных средств и средств, облегчающих удаление вязких секретов и экссудата при воспалении.

С лечебной целью применяют не только сами ферменты, но и их ингибиторы и активаторы. Естественные ингибиторы пептид-гидролаз с успехом используют в терапии острого панкреатита, артритов, аллергических заболеваний. В качестве лекарственных средств назначают ингибиторы карбоангидразы (см.), моноаминоксидазы  и других ферментов. Большие перспективы открывает клиническое использование ингибиторов фермента пептидилдипептидазы (КФ 3.4.15.1), который способен координировать действие кининовой и ренин-ангиотензинной систем  и, следовательно, участвовать в регуляции сосудистого тонуса. С лечебной целью используют так называемые антиферментные вещества— лекарственные средства, избирательно подавляющие активность определенных ферментов.

Новое перспективное направление связано с использованием иммобилизованных ферментов. Такие формы ферментных препаратов характеризуются полностью сохраненной каталитической активностью соответствующего фермента, однако действие иммобилизованного фермента в организме более длительно, а антигенность ферментного белка снижена. Сравнительно недавно получены иммобилизованные ферментные препараты фибринолитического действия. В частности, иммобилизованная водорастворимая стрептодеказа оказывает выраженное положительное терапевтическое действие при эмболии легочных артерий и тромбозе коронарных сосудов.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненно важное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.

По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый – реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Лигазы

Систематическое название образуется из названий соединяемых субстратов в сочетании со словомлигаза. В скобках указывается продукт, образующийся в результате гидролиза нуклеозидтрифосфата (например, АДФ или АМФ). Рабочее название ферментов этого класса составляется, как правило, из названия продукта реакции в сочетании со словом синтетаза.

Рекомендация. Знакомясь в последующем с различными ферментативными реакциями, всегда анализируйте сущность изменений, происходящих в субстратах, и пытайтесь определить по крайней мере класс фермента, катализирующего реакцию. Анализируйте также названия ферментов и соотносите их с процессами, происходящими в реакциях. Это облегчит запоминание названий ферментов и катализируемых ими превращение и позволит больше времени уделить уяснению биологической роли изучаемых процессов.

Гидролазы

Гидролазы делятся на подклассы по характеру субстрата. Наиболее важными из них являются:

  • эстеразы – ответственны за расщепление сложных эфиров;
  • гликозидазы – гидролизируют гликозиды (включая углеводы);
  • пептид-гидролазы – разрушают пептидные связи;
  • ферменты, расщепляющие непептидные C-N-связи

В групппу гидролаз входит около 500 ферментов.

Изомеразы


Систематическое название
ферментов включает название субстрата и слово изомераза, которому предшествует указание типа реакции изомеризации. Рабочие названия подобны (с некоторыми упрощениями) систематическим названиям.

Лиазы

Негидролитическому отщеплению под действием лиаз могут подвергаться многие группы, включая CO2, NH2, H2O, SH2 и др. При этом происходит распад молекул по связям С-О, С-С, C-N и т.д. Одним из важнейших подклассов данной группы являются улерод-углерод-лиазы.

Некоторые реакции отщепления являются обратимыми. В таких случаях при определенных условиях лиазы могут катализировать не только распад, но и синтез.

Источники

  • https://FoodandHealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/
  • http://test.kirensky.ru/books/book/biochemistry/chapter_03.htm
  • https://FB.ru/article/406997/nomenklatura-fermentov-opisanie-klassifikatsiya-stroenie-i-printsipyi-postroeniya
  • https://FB.ru/article/243753/biohimiya-fermentov-stroenie-svoystva-i-funktsii
  • https://infonewsru.ru/fermenty/
  • https://yandex.ru/health/turbo/articles?id=4522
  • https://xn--90aw5c.xn--c1avg/index.php/%D0%A4%D0%95%D0%A0%D0%9C%D0%95%D0%9D%D0%A2%D0%AB
  • https://dendrit.ru/page/show/mnemonick/svoystva-i-klassifikaciya-fermentov/

Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: