Аминокислоты Протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты Все

Содержание
  1. Классификация аминокислот по полярности радикалов
  2. По строению бокового радикала
  3. Аминокислоты
  4. Незаменимые аминокислоты для человека и их роль
  5. По кислотно-основным свойствам
  6. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами.
  7. Амфотерность аминокислот
  8. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами
  9. Особые свойства аминокислот
  10. Изомерия
  11. Стандартные аминокислоты
  12. Не-протеиногенные аминокислоты
  13. Гидрофильные аминокислоты
  14. ВИДЫ АМИНОКИСЛОТ ПО ФУНКЦИОНАЛЬНЫМ ГРУППАМ
  15. Кислые аминокислоты
  16. Аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом
  17. Амиды кислых аминокислот
  18. Химические реакции аминокислот
  19. Синтез пептида
  20. Образование пептидной связи
  21. Катаболизм протеиногенных аминокислот
  22. Аминокислоты и рост мышц
  23. ОБЩИЕ СТРУКТУРНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
  24. Незаменимые аминокислоты для человека в продуктах питания
  25. Какие продукты богаты незаменимыми аминокислотами для человека?
  26. Симптомы, которые могут свидетельствовать о недостатке аминокислот:
  27. Это может проявляться следующими признаками:
  28. Аминокислоты объединяют в несколько классов
  29. Определение электрического заряда аминокислоты по кривой титрования
  30. По незаменимости
  31. Аминокислоты, содержащие ароматическое ядро

Классификация аминокислот по полярности радикалов

1. Неполярные аминокислоты (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин). Эти аминокислоты гидрофобны. Имеют незаряженный радикал. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот обеспечивают гидрофобное взаимодействие.

2. Полярные, гидрофильные, незаряженные аминокислоты (глицин, треонин, цистеин, тирозин, серин, аспарагин, глутамин). Содержат такие полярные функциональные группы как гидроксильная, сульфгидрильная и амидогруппа. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот образуют водородные связи. Связанные дисульфидной связью два остатка цистеина называют цистином.

3. Кислые аминокислоты (отрицательно заряженные аминокислоты) имеют отрицательный заряд (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) при рН 7,0

4. Основные аминокислоты (положительно заряженные аминокислоты) имеют положительный заряд при рН 7,0.

Радикалы аминокислот 3 и 4 групп участвуют в образовании ионных связей.

Аминокислоты классифицируются на заменимые и незаменимые (эссенциальные).

1. Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они необходимы для обеспечения и поддержания роста: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин (шесть аминокислот 1-й группы, одна – второй и три – четвертой).

2. Заменимые аминокислоты. Организм может синтезировать около 10 аминокислот для обеспечения биологических потребностей, поэтому поступление их с пищей не обязательно (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин).

Аминокислоты, связанные пептидной связью, образуют полипептидную цепь и каждая аминокислота в ней называется аминокислотный остаток. В полипептиде выделяют N-конец (терминальная альфа-аминогруппа) и С-конец (терминальная альфа-карбоксильная группа). Большинство природных полипептидных цепей, содержащих от 50 до 2000 аминокислотных остатков, называют белками (протеинами). Полипептидные цепи меньшей длины называют олигопептидами или просто пептидами. В некоторых белках полипептидные цепи связываются поперечными дисульфидными связями, образованными окислением двух остатков цистеина. Внеклеточные белки часто содержат дисульфидные связи, а внутриклеточные белки часто утрачивают их. В некоторых белках образуются поперечные связи при взаимодействии радикалов других аминокислотных остатков (коллаген, фибрин).

По строению бокового радикала

Выделяют

  • алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
  • ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),
  • серусодержащие (цистеин, метионин),
  • содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
  • содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
  • дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).
Обычно названия аминокислот сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

Аминокислоты

аминокислота бензольный пептид

Аминокислотами называют бифункциональные производные углеводородов, которые содержат карбоксильную группу COOH и аминогруппу NH2.

Помимо систематической, для природных аминокислот широко распространена тривиальная номенклатура (аланин, валин, лизин и т.д.). Иногда запись аминокислот осуществляют, используя трехбуквенные сокращения (Ala, Val, Lys и др.).

Незаменимые аминокислоты для человека и их роль

Человеческий организм не имеет возможности синтезировать часть необходимых нам аминокислот.

Поэтому мы вынуждены добывать их из белковой пищи, которую в процессе переваривания ферменты разлагают до аминокислот, участвующих в выработке собственных белков организма.

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами.

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Эти аминокислоты называют кислыми, так как они содержат дополнительную карбоксильную группу в радикале, которая диссоциирует с образованием карбоксилат-аниона. Полностью ионизированные формы этих кислот называют аспартатом и глутаматом:

К этой же группе иногда относят аминокислоты аспарагин и глутамин, содержащие карбоксамидную группу (СОNH2), как потенциальную карбоксильную группу, возникающую в процессе гидролиза.

Величины рKa β-карбоксильной группы аспарагиновой кислоты и γ-карбоксильной группы глутаминовой кислоты выше по сравнению с рKa α-карбоксильных групп и в большей степени соответствуют значениям рKa карбоновых кислот.

Амфотерность аминокислот

Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим.

Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты:

  • ИЭТ большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до 6,3 (пролин),
  • ИЭТ кислых аминокислот – для глутамата 3,2, для аспартата 2,8,
  • ИЭТ основных аминокислот – для гистидина 7,6, для аргинина 10,8, для лизина 9,7.

Изоэлектричесая точка гистидина позволяет ему использоваться в буферной системе гемоглобина. Гемоглобин легко принимает и легко отдает ионы водорода при малейших сдвигах физиологической рН крови (в норме 7,35-7,45).

Заряд аминокислот зависит от величины рН среды и от строения их радикала.

При снижении концентрации ионов водорода в растворе (защелачивание среды) повышается их отрыв от аминогруппы и карбоксигруппы аминокислот. Иными словами, от аминокислоты уходит положительный заряд и она становится отрицательно заряженной. Когда рН снижается (закисление среды), то имеющиеся в растворе ионы Н+ присоединяются к амино- и карбоксигруппам – заряд аминокислоты становится положительным.

Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у конкретной аминокислоты является величина изоэлектрической точки. К уже сказанному необходимо добавить одну очень существенную вещь – изменение рН рассматривается относительно изоэлектрической точки (ИЭТ, pI).

Аминокислоты с положительно заряженными радикалами

К ним относят лизин, аргинин и гистидин. У лизина есть вторая аминогруппа, способная присоединять протон:

У аргинина положительный заряд приобретает гуанидиновая группа:

Один из атомов азота в имидазольном кольце гистидина содержит неподеленную пару электронов, которая также может присоединять протон:

Эти аминокислоты называют оснóвными.

Отдельно рассматриваются модифицированные аминокислоты, содержащие в радикале дополнительные функциональные группы: гидроксилизин, гидроксипролин, γ-карбоксиглутаминовая кислота и др. Эти аминокислоты могут входить в состав белков, однако модификация аминокислотных остатков осуществляется уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза.

Особые свойства аминокислот

Взаимодействие внутри молекулы. При растворении в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который присоединяется к аминогруппе, что приводит к внутримолекулярной нейтрализации — к образованию внутренней соли, молекула которой представляет собой биполярный ион.

Изомерия

Все стандартные альфа-аминокислоты, кроме глицина, могут существовать в форме одной из двух энантиомеров, называемых L или D аминокислоты, представляющих собой зеркальные отображения друг друга. L-аминокислоты представляют собой все аминокислоты, которые находятся в белках при переносе в рибосому, D-аминокислоты находятся в некоторых белках, получаемых путем ферментативных посттрансляционных модификаций после переноса и транслокации в эндоплазматический ретикулум, как, например, у таких экзотических морских организмов, как улитки-конус. Кроме того, они в большом количестве представлены на пептидогликанных клеточных стенках бактерий, а D-серин может выступать в качестве нейротрансмиттера в мозге. Конфигурация аминокислот L и D относится а не к оптической активности самой аминокислоты, а скорее к оптической активности изомера глицеральдегида, из которого, теоретически, можно синтезировать аминокислоту (D-глицеральдегид является правосторонней аминокислотой; L-глицеральдегид – лево). По альтернативной модели, в стереохимии используются буквы (S) и (R). Почти все аминокислоты в белках – (S) при альфа углероде, цистеин – (R), глицин не хирален. Цистеин необычен тем, что в его боковой цепи атом серы находится во втором положении, и имеет большую атомную массу, чем группы, присоединенные к первому углероду, который присоединен к альфа-углероду в других стандартных аминокислотах, при этом аминокислота обозначается как (R).

Стандартные аминокислоты

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам. Процесс построения белка называется трансляцией и включает в себя пошаговое добавление аминокислот к растущей цепи белка через рибозимы, осуществляемый рибосомой. Порядок, в котором добавляются аминокислоты, считывается в генетическом коде с помощью шаблона мРНК, который представляет собой копию РНК одного из генов организма.
Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода. Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин, включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма. Селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент, вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в составе ферментов, необходимых для производства метана. Он кодируется с кодоном UAG, который в других организмах обычно играет роль стоп-кодона. За кодоном UAG следует PYLIS последовательность.

Не-протеиногенные аминокислоты

Помимо 22 стандартных аминокислот существует множество других аминокислот, которые называются не-протеиногенными или нестандартными. Такие аминокислоты либо не встречаются в белках (например, L-карнитин, ГАМК), либо не производятся непосредственно в изоляции при помощи стандартных клеточных механизмов (например, оксипролин и селенометионин).
Нестандартные аминокислоты, находящиеся в белках, образуются путем пост-трансляционной модификации, то есть модификацией после трансляции в процессе синтеза белка. Эти модификации часто необходимы для функционирования или регуляции белка; например, карбоксилирование глутамата позволяет улучшить связывание ионов кальция, а гидроксилирование пролина важно для поддержания соединительной ткани. Другой пример – формирование гипузина в фактор инициации трансляции EIF5A посредством модификации остатка лизина. Такие модификации могут также определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может вызвать связывание белка с фосфолипидной мембраной.
Некоторые нестандартные аминокислоты не встречаются в белках. Это лантионин, 2-аминоизомасляная кислота, дегидроаланин и гамма-аминомасляная кислота. Нестандартные аминокислоты часто встречаются в качестве промежуточных метаболических путей для стандартных аминокислот – например, орнитин и цитруллин встречаются в орнитиновом цикле как часть катаболизма кислоты. Редкое исключение доминированию альфа-аминокислоты в биологии – бета-аминокислота Бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется для синтеза пантотеновой кислоты (витамина B5), компонента коэнзима А у растений и микроорганизмов.

Гидрофильные аминокислоты

К гидрофильным относятся аминокислоты, содержащие в боковой цепи карбоксильную или аминогруппу. Обе эти группы при физиологических значениях pH ионизированы. Аспарагиновая и глутаминовая кислоты – кислые аминокислоты, лизин и аргинин – сильно основные, а гистидин – слабо основная аминокислота.

ВИДЫ АМИНОКИСЛОТ ПО ФУНКЦИОНАЛЬНЫМ ГРУППАМ

Аминокислоты являются структурными единицами белков и, подобно строительной арматуре, выполняют важную роль в образование многих структур организма. Эти органические химические соединения объединяют в молекуле две группы – аминную и карбоксильную. Могут одновременно содержать в составе кислотную и основную функциональные группы. При этом по собственным свойствам, в частности, физическим, аминокислоты способны существенно отличаться от обычных кислот и оснований.

Существует несколько вариантов классификации аминокислот, вещества могут отличаться друг от друга по функциональным группам, радикалу, классам, по возможности синтеза самим организмом, по уровню кетоновых тел при распаде и даже способам получения (хотя, одна и та же аминокислота может синтезироваться зачастую разными способами).

    Алифатические аминокислоты. Являются наиболее многочисленной группой

— монокарбоновые кислоты. Среди представителей этой группы такие аминокислоты, как: изолейцин, лейцин, глицин, аланин и валин.
— оксиаминокислоты. Группа включает в себя серин и треонин.
— моноаминодикарбоновые кислоты. Обладают отрицательным зарядом, благодаря наличию дополнительной карбоксильной группы. Включают такие аминокислоты, как аспартат и глутамат.
— амиды моноаминодикарбоновых кислот, включают в себя аспарагин и глутамин.
— серосодержащие аминокислоты, среди которых метионин и цистеин.
— диаминомонокарбоновые кислоты – это такие, как лизин и аргинин. Обладают положительным зарядом в растворах.

  • Ароматические аминокислоты. Молекула таких аминокислот обладает замкнутым ароматическим кольцом. Среди представителей этого класса: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин).
  • Гетероциклические аминокислоты. Включают в себя циклы углерода с другими атомами. Среди этой группы: триптофан, гистидин и пролин.
  • Иминокислоты. В группу можно включить такую аминокислоту, как пролин.
  • Как видно из классификации, некоторые группы могут включать в себя те же самые виды аминокислот, что и некоторые другие группы. Это обусловлено строением кислоты, которое может включать в себя, например, как ароматическое кольцо, так и гетероциклы.

    Кислые аминокислоты

    Кислые аминокислоты в водном растворе обладают суммарным отрицательным зарядом за счет диссоциации карбоксильных групп боковых радикалов.

    Аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота). Сокращенное обозначение — асп.

    HO2CCH(NH2)CH2CO2H

    Аспарагиновую кислоту первым выделил из растительного белка Г. Риттхаузен в 1868 г.

    Глутаминовая кислота (α-аминоглутаровая кислота). Сокращенное обозначение — глу.

    C5H9NO4

    Глутаминовая кислота (лат. «gluten» — клей) была впервые выделена Г. Риттхаузеном в 1866 г. из продуктов гидролиза клейковинных белков зерна пшеницы.

    Аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом

    Валин (α-аминоизовалериановая кислота). Сокращенное обозначение — вал.

    HO2CCH(NH2)CH(CH3)2

    Валин в составе белка был впервые найден П. Шютценбергером в 1879 г. при исследовании продуктов гидролиза альбумина.

    Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота). Сокращенное обозначение — лей.

    HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2

    Лейцин был открыт в 1820 г. А. Браконно как один из продуктов гидролиза белков шерсти и мышц. Лейцином (греч. «лейкос» — белый) богат яичный белок.

    Изолейцин (α-амино-β-метилвалериановая кислота). Сокращенное обозначение — иле.

    HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3

    Изолейцин обнаружил Ф. Эрлих в 1904 г. сначала в продуктах гидролиза фибрина крови, а позднее и в других белках. У изолейцина два асимметрических атома углерода и, следовательно, четыре оптических изомера.

    Амиды кислых аминокислот

    В белках присутствуют амиды кислых аминокислот (в карбоксильной группе их бокового радикала гидроксильная группа замещена на аминогруппу). Амидные группировки в обычных условиях не диссоциируют. Суммарный заряд молекул амидов кислых аминокислот в водном растворе равен нулю.

    Аспарагин (β-амид аминоянтарной кислоты). Сокращенное обозначение — асн.

    HOOC-CH(NH2)-CH2-CONH2

    Аспарагин впервые обнаружили Л. Вокелен и П. Робике в соке спаржи (аспарагуса) в 1806 г., что и отражено в его названии. Наличие аспарагина в белках доказал М. Дамодаран и др. в 1932 г., выделив его из эдестина конопли.

    Глутамин (γ-амид α-аминоглутаровой кислоты). Сокращенное обозначение — глн.

    O=C(NH2)-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH

    Наличие глутамина в белках доказал М. Дамодаран и др. в J 932 г., выделив его из эдестина.

    Химические реакции аминокислот

    Так как аминокислоты имеют как первичную аминогруппу, так и первичную карбоксильную группу, эти химические вещества могут включаться в большинство реакций, связанных с этими функциональными группами, такие как: нуклеофильное присоединение, образования амидной связи и имина для аминогруппы и этерификации, образования амидной связи и декарбоксилирование группы карбоновой кислоты. Сочетание этих функциональных групп позволяет аминокислотам быть эффективными полидентатными лигандами металл-амино кислотных хелатов. Многочисленные боковые цепи аминокислот могут также вступать в химические реакции. Типы этих реакций определяются группами на их боковых цепях и, таким образом, отличаются в различных типах аминокислот.

    Синтез пептида

    Существует несколько способов синтеза аминокислот. Один из старейших методов начинается с бромирования на альфа-углероде карбоновой кислоты. Нуклеофильное замещение аммиаком преобразует алкилбромид в аминокислоту. В качестве альтернативы, синтез аминокислот Стрекера включает обработку альдегида цианидом калия и аммиаком, что выводит альфа-амино нитрил в качестве промежуточного соединения. В результате гидролиза нитрила в кислоте получается альфа-аминокислота. Использование в данной реакции аммиака или аммониевых солей дает незамещенную аминокислоту, а замена первичных и вторичных аминов дает замещенную аминокислоту. Кроме того, использование кетонов вместо альдегидов дает альфа, альфа-дизамещенные аминокислоты. В результате классического синтеза получаются рацемические смеси альфа-аминокислот, однако были разработаны некоторые альтернативные процедуры с использованием асимметричных катализаторов.
    В настоящее время наиболее принятый метод автоматизированного синтеза на твердой подложке (например, полистирол) с использованием защитных групп (например, Fmoc-и t-Вос) и активирующей группы (например, DCC и DIC).

    Образование пептидной связи

    Как амино-, так и карбоксильные группы аминокислот могут в результате реакций образовывать амидные связи, одна молекула аминокислоты может взаимодействовать с другой и соединяться через амидную связь. Это полимеризации аминокислот является именно тем механизмом, который создает белки. Эта реакция конденсации приводит к вновь формируемой пептидной связи и образованию молекулы воды. В клетках эта реакция происходит не напрямую, вместо этого аминокислоту сначала активируют путем присоединения к молекуле транспортной РНК посредством сложноэфирной связи. Аминоацил-тРНК производится в АТФ-зависимой реакции на аминоацил тРНК синтетазе. Эта аминоацил-тРНК затем служит субстратом для рибосомы, который катализирует атаку аминогруппы удлиненной белковой цепи на сложноэфирной связи. В результате этого механизма, все белки синтезируются, начиная с N-конца в направлении С-конца.
    Однако не все пептидные связи формируются таким образом. В некоторых случаях пептиды синтезируются специфическими ферментами. Например, трипептид глутатион играет важную роль в защите клеток от окислительного стресса. Этот пептид синтезируется из свободных аминокислот в две стадии. На первой стадии гамма-глутамилцистеин синтетаза конденсирует цистеин и глутаминовую кислоту посредством пептидной связи, образованной между карбоксильной боковой цепью глутамата (гамма углерод этой побочной цепи) и аминогруппой цистеина. Этот дипептид затем конденсируется глицином через синтетазу глутатиона с образованием глутатиона.
    В химии пептиды синтезируют при помощи различных реакций. В твердофазном синтезе пептидов в качестве активированных единиц чаще всего используются ароматические производные оксимы аминокислот. Их последовательно добавляют к растущей пептидной цепи, которая присоединена к твердой подложке из смолы. Возможность легко синтезировать огромное количество различных пептидов путем изменения типа и порядка аминокислот (с использованием комбинаторной химии) делает синтез пептидов особенно важным в создании библиотек пептидов для использования в создании лекарственных препаратов путем высокопроизводительного скрининга.

    Катаболизм протеиногенных аминокислот

    Аминокислоты могут быть классифицированы в соответствии со свойствами их основных продуктов, как, например:
    * Глюкогенные, продукты которых обладают способностью к образованию глюкозы путем глюконеогенеза
    * Кетогенные, продукты которых имеют свойство образовывать глюкозу. Эти продукты могут быть использованы для кетогенеза или синтеза липидов.
    * Аминокислоты, катаболизируемые как в глюкогенные, так и кетогенные продукты.
    Деградация аминокислот часто включает дезаминирование, перемещая аминогруппу в альфакетоглютарат с образованием глутамата. Этот процесс включает трансаминазы, часто такие же, как и использующиеся в аминировании в процессе синтеза. У многих позвоночных аминогруппа затем удаляется через цикл мочевины и выделяется в виде мочевины. Однако, процесс деградации аминокислот может приводить к образованию мочевой кислоты или аммиака. Например, серин дегидратаза преобразует серин в пируват и аммиак. После удаления одной или более аминогрупп, остальная часть молекулы может иногда быть использована для синтеза новых аминокислот или для энергии путем ввода в гликолиз или цикл лимонной кислоты.

    Аминокислоты и рост мышц

    Аминокислоты – строительные элементы, из которых состоят все белки организма. В бодибилдинге аминокислотам уделяется особое значение, потому что мышцы практически полностью состоят из белка, то есть аминокислот. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов. От них зависит не только рост силы и «массы» мышц, но и восстановление физического и психического тонуса после тренировки, катаболизм подкожного жира и даже интеллектуальная деятельность мозга – источник мотивационных стимулов. Ученые установили, что аминокислоты чрезвычайно важны для восстановления мышц после тренировок, сохранения мышц во время цикла сушки или похудения, а также роста мышц.

    ОБЩИЕ СТРУКТУРНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

    Все упомянутые выше аминокислоты относятся к а-амино- кислотам, т. е. содержащим аминогруппу -NH2, присоединенную к а-углероду (счет углеродных атомов ведется от карбоксильной группы -СООН), и в нейтральном состоянии представляют собой диполи (цвиттер-ионы).

    Незаменимые аминокислоты для человека в продуктах питания

    Аминокислоты поддерживают в норме азотистое равновесие. Азот, получаемый с едой у здорового человека при нормальном питании, равен выделяемому (мочевина, аммонийные соли).

    После тяжёлой болезни или когда организм растёт, это равновесие нарушается и баланс становится положительным, то есть выводится несколько меньше азота, чем было получено.

    При старении организма, во время тяжёлых болезней, при голодании или недостатке белка в рационе, баланс становится отрицательным.

    Биохимия воздействия незаменимых аминокислот на человека известна, а ведь недавно мы знали о них совсем мало.

    Чтобы восполнить недостаток тех или иных веществ, созданы искусственные аналоги, но всё же предпочтительней получать их в натуральном виде, питаясь сбалансированно.

    Белковая пища жизненно необходима для здоровья. Наиболее полноценным белком является молоко, а вот растительный белок ему уступает по своей ценности.

    Но если правильно комбинировать продукты, то можно обеспечить необходимое количество незаменимых аминокислот — например, смесь кукурузы и бобов.

    Продукты содержат эти вещества не по одному, а в различных сочетаниях.

    Суточную норму можно получить употребив 500 г молочных продуктов, но, кроме молока, есть и другая еда.

    Какие продукты богаты незаменимыми аминокислотами для человека?

    • Лейцин: орехи, нешлифованный, бурый рис, соевая мука, чечевица, овёс, все семена.
    • Фенилаланин: молочные продукты, авокадо, бобовые, семечки и орехи. Образуется в организме при распаде аспартама — сахарозаменителя, часто используемого в продуктах пищевой промышленности.
    • Лизин: сыр, молочные продукты, пшеница, картофель.
    • Валин: все молочные продукты, соевый протеин, зерновые, грибы, арахис.
    • Триптофан: овёс, бобовые, молоко, творог, йогурт, кедровые орешки, арахис, кунжут, семечки.
    • Изолейцин: орехи, особенно миндаль, кешью, все семена, рожь, соя, горох, чечевица.
    • Метионин: чечевица, фасоль, чеснок, лук, соя, бобы, все семена, йогурт, молочные продукты.
    • Треонин: молоко, йогурт, творог, сыр, все зелёные овощи, зерновые, бобы, орехи.
    • Аргинин: тыквенные семечки, кунжут, арахис, изюм, швейцарский сыр, йогурт, шоколад.
    • Гистидин: молочные продукты, рис, пшеница, рожь, соевые бобы, чечевица, арахис.

    Такая таблица незаменимых для человека аминокислот и продуктов, в которых они содержатся, поможет вам составить сбалансированный рацион.

    Овощи, зелень, бобовые и зерновые, все молочные и кисломолочные продукты, сухофрукты, фрукты и ягоды, семечки и орешки.

    Единой суточной нормы незаменимых аминокислот для человека не существует, всё зависит от индивидуальных потребностей и особенностей системы питания.

    Совет: взрослому человеку в среднем, чтобы быть здоровым, надо не менее 0,8-4,0 г каждой незаменимой аминокислоты в день.

    Детям и подросткам их требуется больше, так как организм активно растёт и развивается.

    Профессиональным спортсменам, учёным, людям, перенесшим тяжёлую болезнь также необходима несколько большая доза этих веществ.

    Симптомы, которые могут свидетельствовать о недостатке аминокислот:

    • Потеря аппетита
    • Общая слабость, головокружения, постоянная сонливость, потемнение в глазах
    • Ослабление иммунитета
    • Выпадение волос, ухудшение состояния кожи
    • Анемия
    • Замедление роста, задержки в развитии

    Но некоторые люди могут страдать аллергией на белок, аминокислоты усваиваются очень быстро.

    Тогда надо уменьшать суточную дозу.

    В других случаях переизбыток может быть вызван недостатком витаминов, ведь обычно витамины нейтрализуют лишние аминокислоты, перерабатывая их в полезные вещества.

    Это может проявляться следующими признаками:

    • Тошнота, изжога
    • Изменения в пигментации волос
    • Гипертония, аневризма аорты
    • Различные неполадки в работе суставов
    • Дисфункция щитовидной железы
    • Предынфарктное или предынсультное состояние

    Аминокислоты объединяют в несколько классов

    Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу. Таким образом, в аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН),аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь (радикал R). Строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга. Именно радикал придает аминокислотам большое разнообразие строения и свойств.

    Классификация аминокислот

    Классификация аминокислот может проводиться в зависимости от какого-либо свойства или качества аминокислот. Выделяют следующие классы аминокислот:

    1. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С 2 (α-углеродный атом) на α-аминокислоты, β-аминокислоты и др.

    2. По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D-стереоизомеры.

    3. По оптической активности в отношении плоскости поляризованного света – на право- и левовращающие.

    4. По участию аминокислот в синтезе белков – протеиногенные и непротеиногенные.

    5. По строению бокового радикала – ароматические, алифатические, содержащие дополнительные СООН- и NH2-группы.

    6. По кислотно-основным свойствам – нейтральные, кислые, основные.

    7. По необходимости для организма – заменимые и незаменимые.

    Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

    Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот.

    Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения. Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

    По строению бокового радикала

    · алифатические(аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),

    · ароматические(фенилаланин, тирозин, триптофан),

    · серусодержащие(цистеин, метионин),

    · содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),

    · содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминоваякислоты),

    · дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

    Строение протеиногенных аминокислот

    По полярности бокового радикала

    Существуют неполярныеаминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные(незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

    По кислотно-основным свойствам

    По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные(большинство), кислые(аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные(лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

    По незаменимости

    По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимыеаминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимымотносят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

    Аминокислоты обладают изомерией

    Изомерия аминокислот в зависимости от положения аминогруппы

    В зависимости от положенияаминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты.

    α- и β- формы аланина

    Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты.

    Изомерия по абсолютной конфигурации

    По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в α-положении. Имеется только два возможных расположения химических групп вокруг него.

    Две конформации тетраэдра

    В белке любого организма содержится только один стереоизомер, для млекопитающих это L-аминокислоты.

    L- и D-формы аланина

    Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативнуюрацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму. Данное обстоятельство используется для определения возраста, например, костной ткани зуба (в криминалистике, археологии).

    Определение электрического заряда аминокислоты по кривой титрования

    Аминокислоты – амфотерные электролиты (амфолиты) обладают свойствами как кислот, так и оснований. На основании положений физической химии, аминокислоты принадлежат к слабым электролитам и в водных растворах в зависимости от pH среды несут на себе различный заряд в соответствии с уравнением равновесия.

    По незаменимости

    По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

    Аминокислоты, содержащие ароматическое ядро

    Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота). Сокращенное обозначение — фен.

    C9H11NO2

    Фенилаланин был впервые выделен из продуктов гидролиза растительных белков в 1881 г. Э. Шульце и Ю. Барбьери.

    Тирозин (α-амино-β-(п-гидроксифенил)пропионовая кислота). Сокращенное обозначение — тир.

    C9H11NO3

    Тирозин (греч. «тирос» — сыр) впервые получен в 1846 г. Ю. Либихом из казеина молока.

    Триптофан (α-амино-β-(β-индолил)-пропионовая кислота). Сокращенное обозначение — три.

    C11H12N2O2

    В состав радикала триптофана входит гетероцикл индол. Поэтому триптофан — гетероциклическая аминокислота. Ее первыми выделили из казеина молока в 1901 г. Ф. Гопкинс и С. Кол.

    Пролин (пирролидин-α-карбоновая кислота). Сокращенное обозначение — про.

    C5H9NO2

    Пролин представляет собой гетероциклическое соединение — производное пирролидина. Он является иминокислотой, так как содержит не аминную (-NH2), а иминную (-NH) группу. При взаимодействии с нингидрином пролин образует соединение желтого цвета. Пролин открыт Э. Фишером в 1901 г. при изучении продуктов гидролиза казеина молока.

    Рассмотренные аминокислоты не содержат в боковых радикалах ионогенных групп, поэтому суммарный заряд их молекул в водном растворе равен нулю.

    Основные аминокислоты за счет ионизации присутствующих в их боковых радикалах основных группировок обладают в водном растворе суммарным положительным зарядом.

    Гистидин (α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота). Сокращенное обозначение — гис.

    C6H9N3O2

    В состав бокового радикала гистидина входит гетероцикл — имидазол. Наряду с триптофаном и пролином, гистидин также является гетероциклическим соединением. Азот имидазола сообщает гетероцикл) основные свойства.

    Гистидин (греч. «гистос» — ткань) был впервые выделен А. Косселем из стурина — белка спермы осетра в 1896 г. и независимо от него С. Хединым из казеина молока.

    Лизин (2,6-диаминогексановая кислота). Сокращенное обозначение — лиз.

    HO2CCH(NH2)(CH2)4NH2

    Радикал лизина, содержащий аминогруппу, проявляет свойства основания при ее ионизации.

    Лизин (греч. «лизис» — растворение) получил свое название из-за очень хорошей растворимости в воде. Впервые выделен из казеина молока Э. Дрекселем в 1889 г.

    Аргинин (α-амино-δ-гуанидинвалериановая кислота). Сокращенное обозначение — арг.

    (NH-C(NH2)NH(CH2)3CH(NH2)-COOH)

    Основные свойства аргинина обусловлены наличием в его радикале гуанидиновой группировки, способной присоединять ион водорода.

    Аргинин (лат. «argentum» — серебро) впервые получен С. Хединым в 1895 г. из продуктов гидролиза кератина рога в виде азотносеребряной соли.

    Источники

    • https://aikido-damo.ru/klassifikatsiya-aminokislot-po-radikalu/
    • https://biokhimija.ru/aminoikislota/proteinogennye.html
    • https://zen.yandex.ru/media/id/5ab903a348c85ee6a742bc7a/aminokisloty–chto-eto-takoe-i-zachem-oni-nujny-5abb7fe28139baba31d252fa
    • https://studfile.net/preview/2769248/page:9/
    • https://biokhimija.ru/aminoikislota/amfoternost1.html
    • https://studme.org/146081/matematika_himiya_fizik/neproteinogennye_aminokisloty
    • http://lifebio.wiki/%D0%B0%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%BB%D0%BE%D1%82%D1%8B
    • https://www.activestudy.info/klassifikaciya-proteinogennyx-aminokislot/

    Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
    Добавить комментарий

    ;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: